Белок аминокислоты аминогруппа карбоксильная группа схема егэ биология

Белки (син. протеины) — высокомолекулярные органические вещества, построенные из остатков аминокислот. По
своему биологическому значению принадлежат к числу важнейших составных частей организма.

Несомненно, белки абсолютно необходимы для жизни растений, животных и грибов. Именно вследствие такого
большого значения белки получили названия протеинов (греч. protos — первый, главный).

Качественной реакцией на белки служит ксантопротеиновая реакция. Ее проводят путем добавления к раствору белка HNO_3(конц.) до
тех пор, пока не прекратится выпадение осадка. Осадок окрашивается в характерный желтый цвет.

Аминокислота

Аминокислота — органическая кислота, содержащая, по меньшей мере, одну карбоксильную группу (COOH) и одну аминогруппу (NH₂).
Аминокислоты являются основной составляющей всех белков.

В построении белков участвуют 20 наиболее распространенных аминокислот. На данном этапе учить их наизусть не обязательно, эта
задача настигнет вас на кафедре биохимии

И все же для успешного изучения данной темы мы возьмем за основу две аминокислоты: глицин и аланин.

Я хочу вас обрадовать (надеюсь, что обрадую)). Если вы успешно изучили темы: карбоновые кислоты, амины — то вы уже знаете химические
свойства аминокислот!

Они напоминают амфотерные соединения: по аминогруппе вступают в реакции с кислотами, по карбоксильной — с основаниями. Мы разберем их подробнее чуть
ниже.

Получение аминокислот

Аминокислоты можно получить в реакции аммиака с галогенкарбоновыми кислотами.

Химические свойства аминокислот

• Основные свойства

За счет наличия аминогруппы, аминокислоты проявляют основные свойства. Реагируют с кислотами.



• Кислотные свойства

По карбоксильной группе аминокислоты способны вступать в реакции с металлами, основными оксидами, основаниями и солями более слабых кислот.



Аминокислоты способны вступать в реакцию этерификации, образуя сложные эфиры.



• Пептидные связи

В молекуле белка аминокислоты связаны друг с другом пептидной связью. Она образуется между карбоксильной группой одной аминокислоты и
аминогруппой другой аминокислоты.

Аминокислоты – органические бифункциональные соединения, в состав которых входят карбоксильные группы –СООН и аминогруппы –NH₂.

Природные аминокислоты можно разделить на следующие основные группы:

1) Алифатические предельные аминокислоты (глицин, аланин)	NH2-CH2-COOH глицин NH2-CH(CH3)-COOH аланин
2) Серосодержащие аминокислоты (цистеин)	цистеин
3) Аминокислоты с алифатической гидроксильной группой (серин)	NH2-CH(CH2OH)-COOH серин
4) Ароматические аминокислоты (фенилаланин, тирозин)	NH2-CH(CH2C6H5)-COOH фенилаланин _________________________________ тирозин
5) Аминокислоты с двумя карбоксильными группами (глутаминовая кислота)	HOOC-CH(NH2)-CH2-CH2-COOH глутаминовая кислота
6) Аминокислоты с двумя аминогруппами (лизин)	CH2(NH2)-CH2-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH лизин

Номенклатура аминокислот

• Для природных α-аминокислот R-CH(NH₂)COOH применяются тривиальные названия: глицин, аланин, серин и т. д.

• По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе:

• Часто используется также другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.

Физические свойства аминокислот

Аминокислоты – твердые кристаллические вещества с высокой температурой плавления. Хорошо растворимы в воде, водные растворы хорошо проводят электрический ток.

Получение аминокислот

• Замещение галогена на аминогруппу в соответствующих галогензамещенных кислотах:

• Восстановление нитрозамещенных карбоновых кислот (применяется для получения ароматических аминокислот):

Химические свойства аминокислот

При растворении аминокислот в воде карбоксильная группа отщепляет ион водорода, который может присоединиться к аминогруппе. При этом образуется внутренняя соль, молекула которой представляет собой биполярный ион:

1. Кислотно-основные свойства аминокислот

 Аминокислоты — это амфотерные соединения.

Они содержат в составе молекулы две функциональные группы противоположного характера: аминогруппу с основными свойствами и карбоксильную группу с кислотными свойствами.

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную или кислую среду в зависимости от количества функциональных групп.

Так, глутаминовая кислота образует кислый раствор (две группы -СООН, одна -NH₂), лизин — щелочной (одна группа -СООН, две -NH₂).

1.1. Взаимодействие с металлами и щелочами

Как кислоты (по карбоксильной группе), аминокислоты могут реагировать с металлами, щелочами, образуя соли:

1.2. Взаимодействие с кислотами

По аминогруппе аминокислоты реагируют с кислотами:

2. Взаимодействие с азотистой кислотой

Аминокислоты способны реагировать с азотистой кислотой.

Например, глицин взаимодействует с азотистой кислотой:

3. Взаимодействие с аминами

Аминокислоты способны реагировать с аминами, образуя соли или амиды.

4. Этерификация

Аминокислоты могут реагировать со спиртами в присутствии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир:

Например, глицин взаимодействует с этиловым спиртом:

5. Декарбоксилирование

Протекает при нагревании аминокислот с щелочами или при нагревании.

Например, глицин взаимодействует с гидроксидом бария при нагревании:

Например, глицин разлагается при нагревании:

6. Межмолекулярное взаимодействие аминокислот

 При взаимодействии аминокислот образуются пептиды.  При взаимодействии двух α-аминокислот образуется дипептид.

Например, глицин реагирует с аланином с образованием дипептида (глицилаланин):

Фрагменты молекул аминокислот, образующие пептидную цепь, называются аминокислотными остатками, а связь CO–NH — пептидной связью.

Аминокислоты. Белки

Ключевые слова конспекта: Аминокислоты. Глицин. Пептидная связь. Белки. Качественные реакции на белки. Денатурация белка. ДНК. Ген.

---

---

Строение аминокислот

Если проанализировать термин «аминокислоты», то можно прийти к выводу, что так должны называться соединения, содержащие в молекулах две функциональные группы: карбоксильную группу —СООН, определяющую кислотные свойства, и основную аминогруппу —NH₂. Вывести общую формулу аминокислот нетрудно:

Органические вещества, содержащие в молекуле карбоксильную группу —СООН и аминогруппу —NH₂, называют аминокислотами.

Аминокислоты представляют собой твёрдые кристаллические вещества, многие из них хорошо растворимы в воде, некоторые имеют сладкий вкус.

Способы получения и химические свойства аминокислот

В промышленности аминокислоты получают биотехнологическим путём как продукты жизнедеятельности микроорганизмов. Кроме того, разработано несколько лабораторных способов получения аминокислот. Один из них может быть представлен следующей схемой:

Простейшую аминокислоту называют аминоуксусной кислотой или глицином, её формула H₂N—СН₂—СООН.

Какие же свойства проявляют аминокислоты — кислотные или основные? Оказывается, подобно амфотерным неорганическим соединениям, в зависимости от природы реагента аминокислоты могут проявлять свойства как кислоты, так и основания. Например, глицин реагирует со щелочами с образованием солей, проявляя свойства кислоты:

В реакциях с кислотами глицин проявляет свойства органических оснований — аминов:

Понятие о пептидах и белках

Важное химическое свойство аминокислот — способность взаимодействовать друг с другом с отщеплением молекулы воды, образуя пептиды:

Между двумя остатками аминокислот образуется пептидная связь:

Связь, возникающую между карбоксильной группой —СООН одной молекулы аминокислоты и аминогруппой —NH₂ другой молекулы аминокислоты, называют пептидной связью.

Получившийся в результате реакции дипептид может вступать в реакции с другими молекулами аминокислот, образуя полимеры — белки. Поскольку в результате этой реакции, помимо высокомолекулярного вещества, образуется второй продукт — вода, такой процесс относят к реакциям поликонденсации.

О важности белков для живых организмов свидетельствует тот факт, что в большинстве иностранных языков соединения такого типа называют протеинами (от греч. protos — первый). На Земле не существует ни одного живого организма, включая простейшие одноклеточные и бактерии, который не состоял бы из белковых молекул.

Белки — это природные полимеры, образованные остатками аминокислот, связанными между собой пептидными связями.

Структура и функции белков

В состав природных белков входит около 20 аминокислот, а разновидностей белков великое множество. Каким же образом эти 20 аминокислот создают такое многообразие белков? Дело в том, что аминокислотные остатки в белковой молекуле повторяются, а их последовательность, называемая первичной структурой белка, уникальна. Подобным образом из 33 букв русского алфавита состоят десятки тысяч различных слов, различающихся порядком чередования букв («первичная структура» слова) и, как следствие, значением.

Молекулы белков имеют также вторичную и третичную структуру. Характеристика этих структур белковых молекул приведена в таблице.

В зависимости от того, какую функцию выполняет белок в организме, различно его отношение к воде. Большинство белков в воде не растворяется, например кератины, которые составляют основу волос, ногтей, перьев, рогов и т. д. Для некоторых белков выполнение их функций невозможно без растворения. Так, в воде растворяются многие белки, выполняющие функции природных катализаторов, — ферменты.

Химические свойства белков

Для обнаружения белка проводят качественные реакции на белки. Белки дают фиолетовое окрашивание в щелочной среде под действием свежеприготовленного осадка гидроксида меди(II). Эту пробу называют биуретовой реакцией.

Вторую качественную реакцию на белки называют ксантопротеиновой. При действии на раствор белка концентрированной азотной кислоты образуется белый осадок, который быстро приобретает жёлтую окраску, а при добавлении водного раствора аммиака становится оранжевым.

Для обнаружения в белках соединений серы используют следующий тест. При горении серосодержащих белков появляется характерный запах жжёного рога.

Одно из важнейших химических свойств белков — реакции гидролиза. В присутствии природных катализаторов (ферментов) или сильных кислот молекулы воды расщепляют полимерную белковую молекулу до аминокислот:

Именно такой процесс протекает при переваривании белковой пищи. Образующиеся аминокислоты попадают в кровь, затем транспортируются в каждую клетку организма, где из них синтезируются белковые молекулы, характерные именно для этого вида живых организмов. Теперь вы понимаете, почему белки, наряду с жирами и углеводами, — основной компонент пищи. Недостаток белка в питании человека может вызвать тяжёлые заболевания. При несбалансированном питании у людей отмечается плохое самочувствие, быстрая утомляемость, снижение иммунитета. Многие юноши и девушки вашего возраста изнуряют себя разными диетами с целью похудеть, а то и вовсе отказываются от еды. Такая «коррекция фигуры» может привести к непоправимым проблемам со здоровьем.

При относительно небольшом нагревании или действии химических реагентов нарушается структура белка, т. е. происходит его денатурация (от лат. denaturatus; de- — приставка, означающая «отделение, удаление», +nature — природа). Для живых организмов денатурация белка — это гибель. Однако в пищевой промышленности тепловая денатурация белков — один из обычных технологических процессов. Варка и обжаривание продуктов, выпечка хлеба, производство макаронных изделий, приготовление творога — все эти операции связаны с денатурацией белков.

Белки играют ключевую роль почти во всех структурах живых организмов и происходящих в них процессах.

В каждой клетке организма синтезируется множество белков. Информация о структуре всех белков организма зашифрована в ещё одних природных биополимерах — молекулах дезоксирибонуклеиновых кислот (ДНК). Мономеры ДНК — нуклеотиды. Молекулы ДНК человека содержат примерно 3,1 млрд пар нуклеотидов. Участок молекулы ДНК, отвечающий за синтез одного белка, называют геном.

Справочная таблица «Аминокислоты»

---

Конспект урока по химии «Аминокислоты. Белки». В учебных целях использованы цитаты из пособия «Химия. 10 класс : учеб, для общеобразоват. организаций : базовый уровень / О. С. Габриелян, И. Г. Остроумов, С. А. Сладков. — М. : Просвещение». Выберите дальнейшее действие:

• Вернуться к Списку конспектов по химии
• Найти конспект в Кодификаторе ОГЭ по химии
• Найти конспект в Кодификаторе ЕГЭ по химии

Химия, 10 класс

Урок № 12. Аминокислоты. Белки

Перечень вопросов, рассматриваемых в теме: урок посвящён аминокислотам, их строению, номенклатуре, знакомству с пептидной группой и пептидной связью, химическими свойствами аминокислот, пептидам и полипептидам, знакомству с глицином как представителем аминокислот, биологической роли аминокислот, белкам, их структуре, химическим свойствам.

Глоссарий

Аминокислота – это азотсодержащее органическое соединение, в составе которой есть как аминогруппа, так и карбоксильная группа.

Белки – органические полимеры, в состав которых входят остатки аминокислот, соединённые пептидной связью. Количество аминокислотных остатков в белках обычно более 50.

Биуретовая реакция – качественная цветная реакция на пептидные связи. При добавлении к белку раствора щёлочи и сульфата меди (II) раствор приобретает красно-фиолетовую окраску.

Гидролиз белка – распад белка на отдельные аминокислоты в водном растворе кислот или щелочей.

Денатурация белка – разрушение вторичной, третичной и четвертичной структуры белка при нагревании, действии растворов солей тяжёлых металлов, кислот и щелочей. При денатурации белок сворачивается и выпадает в осадок.

Ксантопротеиновая реакция – качественная цветная реакция концентрированной азотной кислоты с белками, содержащими остатки ароматических аминокислот. При добавлении концентрированной азотной кислоты к белку и нагревании сначала происходит денатурация белка, а затем появляется жёлтое окрашивание.

Олигопептиды – органические соединения, состоящие из 10–20 остатков аминокислот, связанных пептидными связями.

Пептидная группа – группа атомов в составе пептидов, состоящая из атомов углерода, кислорода, азота и водорода.

Пептидная связь – связь между атомами углерода и азота в пептидной группе.

Пептиды – органические соединения, состоящие из нескольких аминокислотных остатков, соединённых пептидной связью.

Полипептиды – макромолекулы, состоящие из 20–50 аминокислотных остатков, соединенных пептидной связью.

Основная литература: Рудзитис, Г. Е., Фельдман, Ф. Г. Химия. 10 класс. Базовый уровень; учебник/ Г. Е. Рудзитис, Ф. Г, Фельдман – М.: Просвещение, 2018. – 224 с.

Дополнительная литература:

1. Рябов, М.А. Сборник задач, упражнений и тестов по химии. К учебникам Г.Е. Рудзитис, Ф.Г. Фельдман «Химия. 10 класс» и «Химия. 11 класс»: учебное пособие / М.А. Рябов. – М.: Экзамен. – 2013. – 256 с.

2. Рудзитис, Г.Е. Химия. 10 класс : учебное пособие для общеобразовательных организаций. Углублённый уровень / Г.Е. Рудзитис, Ф.Г. Фельдман. – М. : Просвещение. – 2018. – 352 с.

Открытые электронные ресурсы:

• Единое окно доступа к информационным ресурсам [Электронный ресурс]. М. 2005 – 2018. URL: http://window.edu.ru/ (дата обращения: 01.06.2018).

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ МАТЕРИАЛ ДЛЯ САМОСТОЯТЕЛЬНОГО ИЗУЧЕНИЯ

Аминокислоты – это азотсодержащие органические соединения, в состав которых входят как аминогруппа, так и карбоксильная группа

Простейшим представителем аминокислот является глицин – аминоуксусная (аминоэтановая) кислота

По международной номенклатуре нумерация углеродных атомов начинается от углерода карбоксильной группы.

Достаточно часто в литературе можно встретить обозначения углеродных атомов в аминокислотах с помощью букв греческого алфавита. При этом атом углерода карбонильной группы не имеет обозначения.

Для некоторых аминокислот существуют тривиальные названия.

Изомеры аминокислот различаются строением углеводородного радикала и положением аминогруппы.

Все α-аминокислоты, кроме глицина, имеют в своем составе асимметрический атом, который следует сразу за карбоксильной группой. У этого атома углерода все заместители разные.

Благодаря этому атому, для α-аминокислот характерна оптическая изомерия. В природе распространены только L-α-аминокислоты.

Биологическое значение аминокислот

Из аминокислот наибольшее значение имеют α-аминокислоты, так как они входят в состав белковых молекул, из которых построено всё живое вещество.

Растения и бактерии способны самостоятельно синтезировать все необходимые для них аминокислоты. Млекопитающие, в том числе и человек, не могут синтезировать ряд аминокислот, они должны поступать в организм с пищей. К таким незаменимым аминокислотам относятся метионин, треонин, фенилаланин, лейцин, изолейцин, валин, лизин, триптофан.

α-Аминокислоты необходимы человеку для образования белков. Большую часть аминокислот для этих целей человек получает с пищей. Некоторые аминокислоты можно синтезировать. Для регулирования обменных процессов аминокислоты применяются как лекарства (например, глицин).

Получение аминокислот

В промышленности α-аминокислоты получают гидролизом белков.

Можно синтезировать аминокислоты из хлорпроизводных карбоновых кислот и аммиака.

Cl-CH₂-COOH + 2NH₃ → NH₂-CH₂-COOH + NH₄Cl

Физические и химические свойства аминокислот

Аминокислоты – кристаллические вещества без цвета и запаха, сладковатые на вкус. Хорошо растворяются в воде.

Аминокислоты – амфотерные соединения, так как аминогруппа проявляет основные свойства, а карбоксильная группа – кислотные.

Карбоксильная группа в составе аминокислот позволяет им реагировать со спиртами. В результате реакции образуются сложные эфиры.

Ион водорода от карбоксильной группы может переходить к аминогруппе, в результате образуется биполярный ион.

Пептиды

Аминокислоты могут реагировать друг с другом, аминогруппа одной кислоты соединяется с карбоксильной группой другой кислоты, при этом происходит выделение воды.

Группа атомов СО-NH называется пептидной (или амидной) группой, а связь между атомами углерода и азота – пептидной (амидной) связью.

Соединения, образованные из нескольких аминокислот с помощью пептидной связи, называются пептидами.

Называют пептиды перечислением тривиальных названий аминокислот, входящих в состав пептида, начиная с аминокислотного остатка со свободной аминогруппой (N-конец), заменяя в названии аминокислот окончание «ин» на «ил». Последней называют аминокислоту со свободной карбоксильной группой (С-конец), её название не изменяется. Часто название пептида записывают с помощью трёхбуквенных латинских сокращённых наименований аминокислот.

Молекулы, в состав которых входит 10–20 остатков аминокислот, называют олигопептидами.

Макромолекулы, образованные 20–50 остатками аминокислот называют полипептидами.

Полипептиды входят в состав многих гормонов. Нейропептиды регулируют работу мозга, процессы сна, обучения, обладают обезболивающим эффектом.

Белки

Полипептиды, содержащие в своём составе более 50 остатков аминокислот, называются белками. Это природные полимеры, которые образуют клетки всех живых организмов. Без белков невозможны обмен веществ, размножение и рост живых организмов.

Белки образованы атомами углерода, водорода, кислорода и азота. Кроме этих атомов, макромолекулы белков могут содержать атомы фосфора, серы, железа и других элементов.

Относительная молекулярная масса белковых молекул может быть от нескольких десятков до сотен атомных единиц массы.

Структура белков

Последовательность остатков аминокислот в молекуле белка образует первичную структуру белка.

Между атомом кислорода в группе С=О и атомом водорода в амидной группе – NH – образуется водородная связь, в результате чего макромолекула белка закручивается в спираль. Образуется вторичная структура белка.

Функциональные группы, расположенные на внешней стороне спирали, могут взаимодействовать с другими функциональными группами этой же макромолекулы. Например, между атомами серы образуется сульфидный мостик, между карбоксильной и гидроксильной группами возникает сложноэфирный мостик.

В результате образуется третичная структура белка, которая определяет специфическую биологическую активность белков. Именно благодаря уникальной третичной структуре биологические катализаторы – ферменты обладают уникальной избирательностью.

Благодаря различным функциональным группам белковые молекулы могут соединяться друг с другом, в результате формируется четвертичная структура белка.

Химические свойства белков

В зависимости от молекулярной массы и функциональных групп белки могут как хорошо растворяться в воде, так и не растворяться в ней.

Под действием температуры, растворов солей тяжёлых металлов, кислот и щелочей происходит разрушение вторичной, третичной и четвертичной структуры белка, называемое денатурацией.

При нагревании в присутствии кислоты или щёлочи белки подвергаются гидролизу, распадаясь на исходные аминокислоты.

Белки в щелочной среде в присутствии сульфата меди (II) окрашивают раствор в красно-фиолетовый цвет. Это реакция на пептидную группу (биуретовая реакция).

Концентрированная азотная кислота при нагревании окрашивает белки в жёлтый цвет, если в состав белка входят остатки ароматических аминокислот, например, фенилаланина (ксантопротеиновая реакция).

Для обнаружения в составе белка атомов серы проводят реакцию с ацетатом свинца в щелочной среде при нагревании. В результате образуется чёрный осадок (цистеиновая реакция).

Превращения белков в организме

Белки являются обязательными компонентами в пищевом рационе человека. В организме человека белки, поступившие с пищей, под действием ферментов подвергаются гидролизу и разлагаются на отдельные аминокислоты. Эти аминокислоты – строительный материал для образования новых белков, необходимых человеку. Для синтеза белков необходима энергия, которую поставляет в организме АТФ. Также энергия выделяется при распаде жиров и углеводов. Кроме синтеза белков происходит их распад с образованием углекислого газа, аммиака, мочевины и воды.

Успехи в изучении и синтезе белков

В 1954 г. британский биолог Фредерик Сенгер впервые расшифровал строение белка инсулина. Каждая молекула инсулина состоит из двух полипептидов, в одном из которых 21 остаток аминокислоты, а в другом – 30 аминокислотных остатков.

В 1967 г. был создан прибор – секвенатор, позволяющий определять последовательность остатков аминокислот в макромолекуле белка.

Первый белок, синтезированный в лаборатории в 1953 г. был окситоцин.

В настоящее время развивается наука, которая занимается синтезом искусственных белков, – генная инженерия.

ПРИМЕРЫ И РАЗБОР РЕШЕНИЙ ЗАДАЧ ТРЕНИРОВОЧНОГО МОДУЛЯ

1. Решение задачи на вычисление массовой доли элемента в молекуле аминокислоты.

Условие задачи: вычислите массовую долю азота в молекуле аспаргина

. Ответ запишите с точностью до десятых долей.

Шаг первый: вычислить относительную молекулярную массу молекулы аспаргина:

М = 4·12 + 8·1 + 2·14 + 3·16 = 132 а.е.м.

Шаг второй: определить количество атомов азота в молекуле аспаргина и определить их относительную атомную массу:

2·14 = 28 а.е.м.

Шаг третий: определить массовую долю азота как отношение относительной атомной массы азота к относительной молекулярной массе аспаргина:

(28 : 132)·100 = 21,2 %.

Ответ: 21,2.

2. Решение задачи на определение количества различных олигопептидов, которые можно получить из определённого набора аминокислот.

Условие задачи: Сколько ди- и трипептидов можно составить из двух молекул аланина и одной молекулы цистеина?

Шаг первый: определить количество возможных дипептидов.

Из двух молекул аланина и одной молекулы цистеина можно составить три дипептида: Ala-Ala, Ala-Cys и Cys-Ala (два последних дипептида – разные соединения, так как в молекуле Ala-Cys карбоксильная группа аланина соединяется с аминогруппой цистеина, а в молекуле Cys-Ala карбоксильная группа цистеина соединяется с аминогруппой аланина).

Шаг второй: определить количество возможных трипептидов.

Ala-Ala-Cys, Ala-Cys-Ala, Cys-Ala-Ala – возможно составить 3 трипептида.

Ответ: 3 дипептида и 3 трипептида.

Полимеры представляют собой высокомолекулярные органические соединения, состоящие из мономеров, которые соединяются посредством ковалентных связей в длинные цепи. Биологические полимеры входят в состав живых организмов, их них строится основная масса клеток. Цепи мономеров могут быть линейными и разветвленными. Различают регулярные и нерегулярные полимеры.

1.      Регулярные полимеры состоят из идентичных мономеров. Если мономер обозначить буквой А, то такой полимер будет выглядеть как последовательность одинаковых букв А-А-А-А-А…А. Сюда относятся полисахариды, например, крахмал, целлюлоза, а также нуклеиновые кислоты. Фактически полисахариды состоят из чаще одинаковых повторяющихся моносахаридов — глюкозы. Также и нуклеиновые кислоты состоят из повторяющихся нуклеотидов с азотистыми основаниями.

2.      Нерегулярные полимеры — созданы из разных мономеров, в последовательности которых нет строгой закономерности. Буквенно их можно обозначить как А-Б-В-Б-А-В… Сюда относятся белки, состоящие из 20 очень разных аминокислот.

3.      Белки к тому же — линейные полимеры, они напоминают цепочки, как правило, не прямые, а изогнутые, перепутанные и переплетенные. Выглядят белки чаще всего либо как компактные шары — глобулы, либо как фибриллы — вытянутые структуры.

Строение молекулы белка

Молекула белка имеет значительный размер, за что и получила название макромолекулы. Помимо кислорода, углерода, водорода и азота в составе белковой молекулы обнаруживаются железо, фосфор, сера. Как мы уже сказали, все невероятное разнообразие белков обеспечивают всего 20 аминокислот. Но эти кислоты-мономеры складываются, словно кирпичики, в огромные строения. В каждой молекуле может быть как сотня мономеров, так и свыше тысячи!

Всякая аминокислота имеет свое особое название и свойства. Каково строение аминокислоты?

1.      Аминогруппа
(NH₂), имеющая основные свойства.

2.      Карбоксильная группа (COOH), имеющая кислотные свойства.

3.      Радикал — если первые две части одинаковы у аминокислот, то радикал имеет особое строение и придает кислоте «оригинальность».

Взаимодействие аминокислот и образование пептидной связи

1.      Сближение аминогруппы и карбоксильной группы двух аминокиcлот.

2.      Выделение молекулы воды.

3.      Образование пептидной связи между С и N.

Рассмотрим вопросы, встречающиеся в тестах по биологии:

1.      В белковой молекуле амфотерные свойства
белкам придают радикалы аминокислот (кислотно-основные группы боковых радикалов аминокислот).

2.      Что придает амфотерность именно аминокислотам? Самим аминокислотам амфотерность сообщает наличие в их молекуле амино- и карбоксильной групп. Щелочные свойства аминокислотам придает аминогруппа, кислотные — карбоксильная.

3.      Радикалы придают одним аминокислотам гидрофильные, а другим — гидрофобные свойства.

Аминокислоты — это мономеры белков.

Белки — неразветвленные гетерополимеры. Их мономерами выступают аминокислоты.

Структура аминокислот

Белки состоят из аминокислот со схожим строением. При этом стоит отметить, что при всей схожести они никогда не являются точной копией друг друга.

Любая аминокислота включает 2 части:

• общую, содержащую аминогруппу ( — NH) и карбоксильную группу ( — COOH);
• боковой радикал.

При этом радикал аминокислот структурно всегда разный. В белке всегда есть 20 различных аминокислот. В них, в свою очередь — 20 различных боковых цепей. Самая простая такая цепь — глицин: у нее боковой радикал является свободным атомом водорода.

При нейтральных значениях pH, карбоксильная группа свободной аминокислоты диссоциирует: отдает протон и приобретает отрицательный заряд.

Аминогруппа свободной аминокислоты может присоединять к себе протон и приобретать положительный заряд. Это приводит к тому, что аминокислоты переходят в состояние цвиттер-иона — одна часть получает положительный заряд, а другая — отрицательный.

Структура радикалов аминокислот очень разная и зависит от таких критериев как полярность и строение. По этим критериям они и классифицируются, хотя такую классификацию можно выделить условно. Зато она наглядно показывает все грани химической структуры аминокислот.

Находясь в нейтральной среде, радикалы аминокислот (большинство) приобретают частичный или полный полярный заряд. Заряженные радикалы вступают в контакт с полярными радикалами в той же белковой молекуле за счет электростатического взаимодействия. Если взаимодействие происходит с низкомолекулярными веществами, то контакт происходит и в других белковых молекулах.

Пространственная структура белка, то, как он взаимодействует с другими белками и прочими молекулами (взаимодействия рецептор-лиганд, фермент-субстрат) зависит от наличия и расположения заряженных и полярных радикалов.

Больше информации по этому моменту можно посмотреть по темам «Ферменты» и «Уровни структуры белка».

Типы радикалов аминокислот

Все радикалы аминокислот делят на следующие группы:

• заряженные радикалы. В составе бокового радикала содержатся аминогруппа и карбоксильная группа;
• циклические радикалы. Это радикалы с циклической структурой. К примеру, такой радикал есть у триптофана, в цикле которого содержится азот;
• нециклические радикалы. У них гидрофобная структура. Такие радикалы есть в глицине, лейцине, валине, метионине;
• полярные радикалы (некоторые их называют полярные аминокислоты). Такие радикалы встречаются в нескольких аминокислотах: валине, глицине, глутамине, метионине;
• неполярные и гидрофобные радикалы. Те, у которых нет заряда, и которые не взаимодействуют с водой и прочими молекулами с полюсами. Особенность такой структуры белка в том, что она представляет собой сгруппированное внутри молекулы ядро, что сводит к минимуму контакт с водой. Среди аминокислот с такими радикалами выделяют аланин, валин, пролин, триптофан, лейцин и др.

Еще выделяют серосодержащие аминокислоты (метионин, цистеин) и ароматические (триптофан, фенилаланин).

Каждый год во всем мире производят больше 200 тысяч аминокислот, которые приобретают как биологическое, так и прикладное значение. К примеру, в лабораторных условиях сегодня получают глутаминовую кислоту, глицин, лизин, метионин.

Основные свойства аминокислот

Если говорить о свойствах аминокислот, то лучше рассматривать их на конкретных примерах. Вот некоторые аминокислоты и их свойства:

1. Глутаминовая кислота. Находит применение в психиатрии для лечения слабоумия, а также в случае каких-либо последствий родовых травм. Широко используется в комплексной терапии язвенной болезни и гипоксии. Ощутимо делает лучше вкус мясных продуктов.
2. Аспарагиновая кислота. Отвечает за повышение потребления кислорода в сердечной мышце. Поэтому логично ее использование в составе лекарственного препарата Панангин, который назначают, чтобы скорректировать аритмию и ишемическую болезнь сердца.
3. Метионин. Защищает организм в случаях отравления различными токсинами, бактериальными инфекциями, прочими ядами. Демонстрирует радиопротекторные свойства.
4. Глицин. Специфический медиатор, который тормозит механизмы деятельности в ЦНС. С его помощью лечат хронический алкоголизм. Оказывает успокаивающее воздействие.
5. Лизин. Используется как основная пищевая и кормовая добавка. Еще его применяют как антиоксидант в пищевой промышленности, поскольку он не дает пищевым продуктам портиться.

Заменимые и незаменимые аминокислоты

Обычно аминокислоты делят на заменимые и незаменимые.

Незаменимые аминокислоты поступают в организм человека с пищей, поскольку внутри организма синтезироваться не могут. Например, валин, лейцин, треонин и др. Отдельно стоит упомянуть гистидин — это для новорожденных аминокислота. В случае, если наблюдается дефицит таких аминокислот в организме человека, то он не может нормально функционировать.

Заменимые аминокислоты организм синтезирует самостоятельно из азота или других аминокислот, в том числе — незаменимых. Все остальные 11 аминокислот являются заменимыми.

Заменимые аминокислоты тоже должны поступать в человеческий организм. Если это не будет происходить, то для восполнения такой нехватки будут использоваться незаменимые аминокислоты и, соответственно, ослаблять таким образом защитные силы организма.

Есть две аминокислоты, которые можно назвать целиком метаболически заменимыми: серин и глутаминовая кислота.

Деление на заменимые и незаменимые аминокислоты в некоторых случаях не совсем корректно. К примеру, тирозин считается заменимой аминокислотой. Но важно одно условие: чтобы было достаточно фенилаланина. Аргинин считается заменимой аминокислотой и синтезируется в организме человека, но бывают такие состояния и метаболические особенности, при которых аргинин можно назвать незаменимой аминокислотой.

Согласно исследованиям в этой области, биосинтез заменимых аминокислот в объемах, покрывающих потребности организма, не представляется возможным. И те, и другие аминокислоты являются важной составляющей живого организма и условием нормального его функционирования.