1) Ферменты — вещества белкового происхождения
2) Ферменты — специфичны: каждый фермент ускоряет определенную химическую реакцию
3) Ферменты ускоряют химические реакции в сотни тысяч и миллионы раз. Этот показатель в десятки и сотни тысяч раз быстрее, чем неорганический катализатор
4) Активность ферментов проявляется только при определенных условиях — температуре и кислотности среды, которые не повреждают структуру белка
P.S. Нашли ошибку в задании? Пожалуйста, сообщите о вашей находке
При обращении указывайте id этого вопроса — 1665.
Отличия:
1. Скорость ферментативных реакций выше, чем реакций, катализируемых неорганическими катализаторами.
2. Ферменты обладают высокой специфичностью к субстрату.
3. Ферменты по своей химической природе белки, катализаторы — неорганика.
4. Ферменты подвержены регуляции (есть активаторы и ингибиторы ферментов), неорганические катализаторы работают нерегулируемо.
5. Ферменты обладают конформационной лабильностью — способностью к небольшим изменениям своей структуры за счет разрыва и образования новых слабых связей.
6. Ферментативные реакции протекают только в физиологических условиях, т. к. работают внутри клеток, тканей и организма (это определенные значения температуры, давления и рН).
Общие свойства ферментов:
1. Не расходуются в процессе катализа;
2. Имеют высокую активность по сравнению с катализаторами др. природы;
3. Обладают высокой специфичностью;
4. Лабильность (неустойчивость);
5. Ускоряют только те реакции, которые не противоречат законам термодинамики.
Общие свойства неорганических катализаторов:
1. Химическая природа – низкомолекулярные вещества;
2. В ходе реакции структура катализатора изменяется незначительно, или не изменяется вовсе;
3. Оптимум pH – сильнокислая или щелочная;
4. Увеличение скорости реакции намного меньше, чем при действии ферментов.
Специфичность — очень высокая избирательность ферментов по отношению к субстрату. Специфичность фермента объясняется совпадением пространственной конфигурации субстрата и субстратного центра. За специфичность фермента ответственен как активный центр фермента, так и вся его белковая молекула. Активный центр фермента определяет тип реакции, который может осуществить данный фермент. Различают три вида специфичности: абсолютную, относительную, стереохимическую.
Абсолютная специфичность. Такой специфичностью обладают ферменты, которые действуют только на один субстрат. Например, сахараза гидролизует только сахарозу, лактаза — лактозу, мальтаза — мальтозу, уреаза — мочевину, аргиназа — аргинин и т.д.
Относительная специфичность — это способность фермента действовать на группу субстратов с общим типом связи, т.е. относительная специфичность проявляется только по отношению к определенному типу связи в группе субстратов. Пример: липаза расщепляют сложноэфирную связь в жирах животного и растительного происхождения. Амилаза гидролизует α-гликозидную связь в крахмале, декстринах и гликогене. Алкогольдегидрогеназа окисляет спирты (метанол, этанол и др.).
Стереохимическая специфичность — это способность фермента действовать только на один стереоизомер. Например: 1) L, B-изомерия: L- амилаза слюны и сока поджелудочной железы расщепляет только L-глюкозидные связи в крахмале и не расщепляет D-глюкозидные связи клетчатки; 2) L и В-изомерия: В нашем организме превращения подвергаются только L-аминокислоты, т.к. эти превращения осуществляются ферментами L-оксидазами, способными реагировать только с L-формой аминокислот; 3) Цис-, транс-изомерия: Фумаратгидратаза может превращать только транс-изомер (фумаровую кислоту) в яблочную. Цис-изомер (малеиновая кислота) таким превращениям в нашем организме не подвергается.
Локализация ферментов зависит от их функций. Одни ферменты просто растворены в цитоплазме, другие связаны с определенными органоидами. Например, окислительно-восстановительные ферменты сосредоточены в митохондриях.
Эктоферменты – ферменты, локализующиеся в плазматической мембране и действующие снаружи от нее
Эндоферменты – функционируют внутри клетки. Они катализируют реакции биосинтеза и энергетического обмена.
Экзоферменты – выделяются клеткой в окружающую среду, за пределами клетки расщепляют крупные молекулы на более мелкие осколки и тем самым способствуют проникновению их в клетку. К ним относятся гидролитические ферменты, играющие исключительно важную роль в питании микроорганизмов.
Обучайтесь и развивайтесь всесторонне вместе с нами, делитесь знаниями и накопленным опытом, расширяйте границы знаний и ваших умений.
поделиться знаниями или
запомнить страничку
- Все категории
- экономические
43,401 - гуманитарные
33,632 - юридические
17,905 - школьный раздел
607,977 - разное
16,854
Популярное на сайте:
Как быстро выучить стихотворение наизусть? Запоминание стихов является стандартным заданием во многих школах.
Как научится читать по диагонали? Скорость чтения зависит от скорости восприятия каждого отдельного слова в тексте.
Как быстро и эффективно исправить почерк? Люди часто предполагают, что каллиграфия и почерк являются синонимами, но это не так.
Как научится говорить грамотно и правильно? Общение на хорошем, уверенном и естественном русском языке является достижимой целью.
Важнейшим свойством ряда белков является их каталитическая активность. Вещества белковой природы, способные каталитически ускорять химические реакции, называют ферментами. Роль ферментов в жизнедеятельности животных, растений и микроорганизмов колоссальна. В настоящее время в биологических объектах обнаружено несколько тысяч индивидуальных ферментов, а несколько сотен из них выделено и изучено.
Биологические катализаторы по ряду признаков резко отличаются от неорганических катализаторов. Будучи белками, ферменты обладают всеми их свойствами. Сюда относятся термолабильность ферментов, зависимость их действия от значения рН среды, специфичность, подверженность влиянию активаторов и ингибиторов.
Термолабильность ферментов объясняется тем, что температура, с одной стороны, воздействует на белковую часть фермента, приводя при слишком высоком значении к денатурации белка и снижению каталитической функции, а с другой стороны, оказывает влияние на скорость реакции образования фермент-субстратного комплекса и на все последующие этапы преобразования субстрат. Кроме того, для каждого фермента существует оптимальное значение рН среды, при котором он проявляет максимальную активность. Большинство ферментов имеет максимальную активность в зоне рН поблизости от нейтральной точки. Специфичность – одно из наиболее выдающихся свойств ферментов. Данное свойство ферментов объясняется в первую очередь совпадением пространственных конфигураций субстрата и субстратного центра фермента. Ферменты могут обладать абсолютной, относительной, стереохимической специфичностью. Влияние на ферменты активаторов и ингибиторов впервые было изучено А. Я. Данилевским. Ингибиторы тормозят действие ферментов. Механизм ингибирующего действия сводится к двум типам торможения (необратимое и обратимое) . Обратимое ингибирование действия ферментов может быть конкурентным и неконкурентным.
Будучи выделены из организма, ферменты не утрачивают способности осуществлять каталитическую функцию, на чем основано их применение в различных областях промышленности. В хлебопекарной промышленности применяют ферментные препараты, относящиеся к роду Aspergillus. В пивоваренной и спиртовой промышленности применяют амилазы – ферменты, ускоряющие реакцию осахаривания крахмала. В кожевенном и меховом производстве применяют препараты протеиназ. Ферменты находят большое применение в медицине. Пепсин, трипсин, химотрипсин, липазу и амилазу применяют для лечения заболеваний ЖКТ. Протеолитические ферменты – плазмин и активирующие его стрептокиназу и урокиназу – для растворения тромбов в кровеносных сосудах. Кроме того, специфическую область применения ферментов в медицине составляет энзимодиагностика (заболевание может быть тестировано по уровню содержания фермента или соотношения его множественных форм в крови или реже в моче).
26 задание. ЕГЭ-2020. Биология.
Чем отличаются ферменты от неорганических катализаторов?
Разбор задания
1. Ферменты — вещества белковой природы.
2. Каждый фермент ускоряет только одну химическую реакцию.
3. Ферменты ускоряют химические реакции в сотни тысяч и миллионы раз. Это в десятки и сотни тысяч раз быстрее, чем при использовании неорганического катализатора.
4. Ферменты активны только при определенных условиях — температуре и кислотности среды, не повреждающих структуру белка.
Опубликовано: 16.03.2020
Обновлено: 16.03.2020
Неорганические катализаторы и ферменты (биокатализаторы), не расходуясь сами, ускоряют течение химических реакций и их энергетические возможности. В присутствии любых катализаторов энергия в химической системе сохраняет постоянство. В процессе катализа направление химической реакции остается неизменным.
Содержание статьи
- Определение
- Сравнение
- Выводы TheDifference.ru
Определение
Ферменты являются биологическими катализаторами. Их основа – белок. Активная часть ферментов содержит неорганическое вещество, к примеру, атомы металлов. При этом каталитическая эффективность металлов, включенных в молекулу фермента, увеличивается в миллионы раз. Примечательно то, что органический и неорганический фрагменты фермента не способны по отдельности проявлять свойства катализатора, тогда как в тандеме являются мощными катализаторами.
Неорганические катализаторы ускоряют всевозможные химические реакции.
к содержанию ↑
Сравнение
Неорганические катализаторы по своей природе – неорганические вещества, а ферменты – белки. В составе неорганических катализаторов нет белка.
Ферменты по сравнению с неорганическими катализаторами обладают специфичностью действия к субстрату и наиболее высокой эффективностью. Благодаря ферментам реакция протекает быстрее в миллионы раз.
Например, перекись водорода без присутствия катализаторов разлагается довольно медленно. При наличии неорганического катализатора (обычно солей железа) реакция несколько убыстряется. А при добавлении фермента каталазы пероксид разлагается с невообразимой скоростью.
Ферменты способны работать в ограниченном диапазоне температур (как правило, 370 С). Скорость действия неорганических катализаторов с каждым увеличением температуры на 10 градусов повышается в 2-4 раза. Ферменты подвергаются регуляции (существуют ингибиторы и активаторы ферментов). Неорганическим катализаторам свойственна нерегулируемая работа.
Для ферментов характерна конформационная лабильность (их структура подвергается незначительным изменениям, образующимся в процессе разрыва старых связей и образования новых связей, прочность которых слабее). Реакции с участием ферментов протекают лишь в физиологических условиях. Ферменты способны работать внутри организма, его тканей и клеток, где создаются необходимый температурный режим, давление и рН.
к содержанию ↑
Выводы TheDifference.ru
- Ферменты – высокомолекулярные белковые тела, они довольно специфичны. Ферменты способны катализировать всего лишь один-единственный тип реакции. Они являются катализаторами биохимических реакций. Неорганические катализаторы ускоряют разные реакции.
- Ферменты могут действовать в конкретном узком температурном интервале, определенном давлении и кислотности среды.
- Ферментативные реакции обладают высокой скоростью.
26 задание. ЕГЭ-2020. Биология.
Чем отличаются ферменты от неорганических катализаторов?
Разбор задания
1. Ферменты — вещества белковой природы.
2. Каждый фермент ускоряет только одну химическую реакцию.
3. Ферменты ускоряют химические реакции в сотни тысяч и миллионы раз. Это в десятки и сотни тысяч раз быстрее, чем при использовании неорганического катализатора.
4. Ферменты активны только при определенных условиях — температуре и кислотности среды, не повреждающих структуру белка.
Опубликовано: 16.03.2020
Обновлено: 16.03.2020
Ферменты и неорганические катализаторы – вещества регулирующие скорость и результат протекания различных химических и биохимических реакций.
Они активно участвуют в естественных процессах человеческого организма, также применяются в химической промышленности в процессе производства широкого перечня различных веществ.
Рассмотрим подробней, чем отличается действие ферментов от действия неорганических катализаторов и чем эти вещества в целом отличаются друг от друга.
Содержание
- Что такое ферменты?
- Что такое неорганические катализаторы?
- Для чего используются ферменты?
- Для чего используются неорганические катализаторы?
Что такое ферменты?
Ферментом называются вещества на основе белков и их соединений. Как правило, они применяются для ускорения протекания различных реакций в живых системах.
При проведении реакции действующее вещество, добавляемое в состав, называется субстратом, конечное вещество, получившееся после протекания реакции, называется продуктом. Синоним фермента является слово энзим, которое также может использоваться в биохимии.
В биологическом организме ферменты могут иметь разные места локализации. Так, они могут быть растворены в цитоплазме, или же связаны с конкретными органоидами, участвуя в строго определенных химических и биологических процессах.
По классификации они делятся на следующие подвиды:
- Эктоферменты – находятся в плазматической мембране, участвуют в процессах происходящих вне ее.
- Эндоферменты – локализованы внутри клеточной структуры, участвуют в процессах биологического синтеза, и передачи энергии, являясь катализатором.
- Экзоферменты – являются материалом, выделяющимся из клеток и участвующим в процессах за ее пределами. Способствуют структурному расщеплению молекул для обеспечения необходимых свойств проводимости мембран.
- Гдролитические ферменты – участвуют в процессах питания клеток и микроорганизмов.
Это далеко не полный перечень существующих разновидностей, каждая из которых имеет свои конкретные задачи при прохождении биохимических реакций.
Что такое неорганические катализаторы?
К неорганическим катализаторам относятся различные вещества, также способные влиять на темпы проведения химических и биохимических реакций в живых организмах.
Неорганические катализаторы от ферментов отличаются в первую очередь тем, что не являются органическим материалом. К ним относятся различные кислоты, металлы и прочие вещества, имеющие каталитический результат.
Для чего используются ферменты?
Ферменты участвуют практически во всех биологических процессах, протекающих в живых организмах. Их основным назначением, является оказание каталитического эффекта, иными словами – ускорение химической реакции. Они играют важную роль позволяя проводить реакции на более низком энергетическом уровне. Схожего эффекта можно добиться путем повышения температуры среды, влияющей на тепловое движение молекул внутри нее.
При прохождении реакции катализатор взаимодействует с реагентом в результате чего образуется новое соединение. После распада соединения образуется новое вещество и свободный катализатор, способный к повторному воспроизведению процесса, образуя цикличную реакцию.
Существует более 5000 разновидностей энзимов, каждый из которых играет свою роль и участвует в процессах связанных с обменом веществ в биологическом организме.
Их особенностью является то, что они способны воздействовать на реакции в двух направлениях, как значительно ускоряя их ход, так и существенно замедляя.
Кроме того, отличие ферментов от катализаторов неорганического типа сводится к большей эффективности при участии в биохимических процессах. Они способны производить до нескольких миллиардов реакций, в отличие от неорганических веществ, вступающих в реакции сотни тысяч раз при тех же равных условиях.
Для чего используются неорганические катализаторы?
Неорганические катализаторы, в перечень которых входят различные кислоты, металлы и соединения, также применяются в качестве средства для ускорения химических реакций обеспечивающих различные биохимические процессы в живом организме. Их существенным отличием является небелковое происхождение и как правило они вводятся в организм извне, но могут и продуцироваться им, как в случае с рядом кислот.
Объединяющей особенностью обоих веществ, является то, что они способны ускорять только термодинамические реакции. Кроме того, они не изменяют равновесия реакции, влияя лишь на скорость ее протекания естественным путем. Также оба вещества не расходуются в процессе катализа.
Еще одним общим свойством является и то, что процесс катализа не может действовать обратно, ход реакции не может меняться независимо от воздействия на него, меняется только скорость.
Если назначение веществ является приблизительно одинаковым, то стоит рассмотреть подробней, чем отличаются ферменты от неорганических катализаторов:
- Ферменты в силу своего белкового происхождения, более чувствительны к условиям среды и могут участвовать в реакциях при температуре +36С…+37С или с небольшими отклонениями от нее, в то время как катализаторы, имеющие неорганическое происхождение могут работать в значительно более широком термическом диапазоне.
- В силу описанной выше особенности, протекание ферментативных реакций возможно только внутри живого организма, внутри клеток, тканей и т.д. Дело в том, что для активации требуются определенные условия температуры, влажности, давления.
- Ферментативные реакции имеют возможность регуляции под воздействием активаторов и ингибиторов, позволяющих контролировать интенсивность биохимических процессов, неорганические катализаторы такой возможности не имеют.
- Ферменты имеют свойство конформационной лабильности, выражающееся в способности изменять структуру из-за разрыва и повторного образования связей нового типа с другими веществами.
Данные различия позволяют использовать определенные вещества для определенного типа процессов, добиваясь нужной скорости течения химических и биохимических процессов.
Главное отличие
Основное различие между катализатором и ферментом заключается в том, что катализатор известен как химическое вещество, которое ускоряет скорость химической реакции, тогда как фермент — это глобулярный белок, который ускоряет скорость биохимической реакции.
Катализатор против фермента
Вещество, которое максимизирует скорость химической реакции без каких-либо изменений в его химической структуре, известно как катализатор; с другой стороны, биологическая молекула, образованная живыми организмами, которые катализируют определенные биологические реакции при температуре тела. Катализаторы могут быть либо ферментами, либо неорганическими солями, тогда как ферменты рассматриваются как тип катализатора.
Типы неорганических катализаторов представляют собой минеральные ионы или небольшие молекулы; напротив, ферменты представляют собой глобулярные белки. Присутствуют неорганические катализаторы, близкие по размеру к молекуле субстрата; С другой стороны, размер ферментов намного больше по сравнению с молекулой субстрата.
Молекулярная масса неорганического катализатора низкая, а молекулярная масса ферментов высокая. Неорганические катализаторы обычно действуют на физические реакции; с другой стороны, ферменты всегда действуют на биохимические реакции. Катализаторы обычно работают менее эффективно; напротив, ферменты работают очень эффективно.
Катализаторы могут максимизировать скорость различных наборов реакций, тогда как ферменты могут действовать и увеличивать скорость только конкретной реакции. Молекулы регулятора не могут контролировать функцию неорганических катализаторов; С другой стороны, регуляторные молекулы могут регулировать функцию ферментов путем связывания регуляторных молекул со специфическим ферментом.
Неорганические катализаторы нечувствительны к небольшим перепадам температуры, поэтому они работают при высоких температурах; с другой стороны, ферменты зависят от температуры, поэтому при низких температурах ферменты становятся неактивными, а при высоких температурах ферменты денатурируются.
Неорганические катализаторы обычно не чувствительны к небольшим изменениям pH; и наоборот, ферменты чувствительны к небольшим изменениям pH и работают только в определенном диапазоне pH. Неорганические катализаторы работают только при высоком давлении, в то время как ферменты работают только при стандартном давлении. На неорганические соли белковые яды не действуют; С другой стороны, ферменты могут быть отравлены белковыми ядами.
Коротковолновое излучение не влияет на неорганические катализаторы, в то время как коротковолновое излучение может денатурировать ферменты. Основными примерами катализаторов являются железо, платина и оксид ванадия. Напротив, некоторыми примерами фермента являются глюкозо-6-фосфат, алкогольдегидрогеназа, амилаза, липаза и аминотрансфераза.
Сравнительная таблица
| Катализатор | Фермент |
| Катализатор — это молекулы, которые ускоряют скорость реакции без изменения ее структуры. | Фермент известен как биологический катализатор и глобулярный белок, ускоряющий естественные реакции. |
| Корреляция | |
| Могут быть ферменты или неорганические соли. | Считается разновидностью катализатора |
| Тип | |
| Минеральные ионы или небольшие молекулы | Глобулярные белки |
| Разница в размерах | |
| По размеру похож на молекулу субстрата. | Очень крупный по сравнению с молекулой субстрата |
| Молекулярный вес | |
| Молекулярная масса низкая | Молекулярная масса ферментов высокая |
| Действие | |
| Обычно действуют на физические реакции | Всегда действуйте в соответствии с биохимическими реакциями |
| Эффективность | |
| Работайте менее эффективно | Работайте высокоэффективно |
| Специфичность | |
| Может максимизировать скорость различных реакций | Может только действовать и увеличивать скорость конкретной реакции |
| Молекулы регулятора | |
| Невозможно контролировать работу неорганических катализаторов. | Может регулировать функцию ферментов путем связывания регуляторных молекул со специфическим ферментом. |
| Температура | |
| Нечувствительны к небольшим перепадам температуры, поэтому работают при высоких температурах | Зависит от температуры, поэтому при низкой температуре ферменты становятся неактивными, а при высокой температуре ферменты денатурируются. |
| pH | |
| Обычно не чувствителен к небольшим изменениям pH. | Чувствителен к небольшим изменениям pH и работает только в определенном диапазоне pH |
| Давление | |
| Работайте только при высоком давлении | Работайте только при нормальном давлении |
| Белковые яды | |
| Белковые яды не действуют | Может быть поражен и отравлен белковыми ядами |
| Коротковолновое излучение | |
| Не влияет на неорганические катализаторы | Может денатурировать ферменты |
| Примеры | |
| Оксид железа, платины и ванадия | Глюкозо-6-фосфат, алкогольдегидрогеназа, амилаза, липаза и аминотрансфераза |
Что такое катализатор?
Конкретное вещество, которое позволяет химическим реакциям протекать с большей скоростью в различных условиях, известно как катализатор. Обычно для начала или катализа реакции требуется лишь небольшое количество катализатора. Обычно катализаторы уменьшают скорость энергии активации реакции, открывая другой путь к реакции. Временный промежуточный продукт образуется в низкоэнергетическом состоянии, когда катализаторы реагируют с субстратом.
Типы катализаторов
- Неорганический катализатор: это может быть переходный металл или оксид переходного металла. Переходные металлы обладают широким спектром специфичности. Переходные металлы обеспечивают удобную площадь поверхности для протекания химических реакций различными способами, что снижает скорость энергии активации химической реакции. Они используются в виде мелкодисперсных порошков с максимальной площадью поверхности. Неорганические катализаторы, кроме того, делятся на две категории в зависимости от природы вещества как гетерогенные катализаторы или гомогенные катализаторы.
- Фермент: это глобулярный белок, который катализирует многие биохимические реакции внутри клетки в присутствии определенной температуры тела.
Что такое фермент?
Биологическая макромолекула, которая образуется живыми организмами для катализа биохимических реакций внутри определенных клеток при средней температуре тела. Функции ферментов обширны, поскольку они имеют решающее значение для поддержания жизни.
Все биохимические реакции, которые происходят внутри тела живых организмов, зависят от ферментов, около 4000 хорошо известных до сих пор. Ферменты обычно действуют в обычных условиях, таких как нормальная температура тела и pH.
Функции ферментов очень специфичны, их основная функция — катализировать строительные реакции и разрушение многих материалов внутри живых организмов. Ферменты состоят из глобулярных белков с высокой молекулярной массой.
Ферменты нуждаются в кофакторах для их работы. Кофакторы считаются неорганическими ионами, такими как Zn 2+ , Mg 2+ , Fe 2+ и Mn 2+, или многие небольшие органические молекулы известны как коферменты. Активность ферментов может быть ускорена или подавлена связыванием кофакторов фермента.
Ключевые отличия
- Катализатор, рассматриваемый как вещество, ускоряющее скорость химических реакций, не имеющее постоянной структуры; с другой стороны, фермент считается биологическими молекулами, которые синтезируются живыми организмами, работающими при температуре тела.
- Неорганические катализаторы имеют низкую молекулярную массу; напротив, фермент имеет высокую молекулярную массу.
- Катализаторы обычно действуют на физические реакции, а ферменты — на биохимические реакции живых организмов.
- Неорганические катализаторы работают при высоких температурах, потому что они нечувствительны к небольшим изменениям температуры; наоборот, ферменты не действуют при высоких температурах; вместо этого они работают при нормальной температуре.
- Неорганические катализаторы обычно не чувствительны к небольшим изменениям pH, тогда как ферменты работают в определенных диапазонах pH.
- Белковые яды не действуют на неорганические катализаторы, а коротковолновое излучение денатурирует свойства ферментов.
Заключение
Катализатор и фермент — это вещества, которые ускоряют скорость химической реакции за счет минимизации энергии активации. Разница между ними в том, что катализаторы — это небольшие молекулы, которые катализируют химические реакции живых организмов, а ферменты считаются макромолекулами, которые катализируют определенные биохимические реакции.