Конспекты по биохимии к экзамену

ЛЕКЦИЯ № 1. Функции белков, аминокислотный состав белков

1. Функции белков, содержание белков в органах и тканях

Белки (протеины) — это высокомолекулярные органические вещества, построенные из остатков аминокислот. Белки представляют собой основу структуры и функции всех живых организмов. Белки могут выполнять самые разнообразные функции.

Косновным функциям белков относятся следующие.

1.Каталитическая функция. В настоящее время большинство ферментов, или биологических катализаторов, является белками. От этой функция белков зависит скорость химических реакций в биологических системах.

2.Транспортная функция. Перенос кислорода крови осуществляется молекулами гемоглобина, являющегося белком эритроцитов. Альбумины сыворотки крови принимают участие в транспорте липидов, образуют комплексы с органическими

и неорганическими веществами и обеспечивают их доставку

корганам-мишеням.

3.Защитная функция. В ответ на поступление в организм веществ, несущих на себе отпечаток генетической чужеродности, синтезируются специфические защитные белки-антитела. Защитная функция белков проявляется также в способности их

ксвертыванию (фибриногену), что защищает организм от потери крови при ранениях.

4.Сократительная функция. Специфические белки мышечной ткани (актин и миозин) играют главную роль в акте мышечного сокращения и расслабления. Сократительной способностью обладают также белки цитоскелета, обеспечивающие расхождение хромосом в процессе митоза.

5.Структурная функция. Первое место по количеству среди белков тела человека занимают структурные белки (коллаген, кератин, эластин и др.). Белки участвуют в образовании клеточ-

ных мембран, межуточного вещества соединительной ткани, в комплексе с углеводами входят в состав ряда секретов (муцина, мукоидов и др.).

6.Гормональная функция. Гормональная регуляция занимает важное место в регуляции обмена веществ, а ряд гормонов представлен белками, полипептидами или производными аминокислот.

7.Питательная (резервная) функция. Существуют специальные резервные белки, осуществляющие питание плода (овальбумины) и ребенка (альбумины и казеин).

Кроме того, белки участвуют в экспрессии генетической информации, передаче нервных импульсов, поддерживают онкотическое давление крови и клеток, обеспечивают гомеостаз pH внутренней среды организма.

В органах и тканях животных содержится большое количество белков. На долю белков в человеческом теле приходится 45% от сухой массы. Наиболее богаты белком поперечно-поло- сатые мышцы, легкие, селезенка и почки (72—84%). К органам

сумеренным содержанием белка относятся кожа, мозг и нервная ткань, сердце, органы пищеварительной системы (47—63%). В твердых тканях костей, зубов и в жировой ткани белки содержатся в небольшом количестве (14—20%).

2. Аминокислотный состав белков, классификация аминокислот

Основными структурными единицами белков являются аминокислоты. Природные белки построены из 20 α-аминокис- лот. α-аминокислоты представляют собой производные карбоновых кислот, у которых водородный атом у α-углерода замещен на аминогруппу:

Радикал R представляет собой группу атомов, не участвующих в образовании пептидной связи. Все особенности структу-

ры и функции белковых молекул определяются химической природой радикала R.

Классификация аминокислот основана на химическом строении радикалов аминокислот. Современная рациональная классификация основана на полярности радикалов.

Различают пять классов аминокислот.

1. Аминокислоты с неполярными (гидрофобными) радикалами:

алалин

валин

лейцин

глицин

изолейцин

4. Аминокислоты с положительно заряженными радикалами:

гистидин

C

лизин

аргинин 5. Аминокислоты с ароматическими радикалами:

фенилалалин

тирозин

3. Общие свойства аминокислот

Кислотно-основные свойства

Аминокислоты — амфотерные вещества, легкорастворимы в воде, в водных растворах диссоциируют с образованием биполярных ионов (цвиттерионов):

Вкислой среде аминокислоты реагируют как основания, аминогруппа является акцептором протона:

Вщелочной среде аминокислоты реагируют как кислоты, карбоксильная группа является донатором протона:

Как амфотерные соединения аминокислоты способны образовывать соли при взаимодействии как с кислотами, так и с основаниями.

Значение pH раствора, при котором средний заряд аминокислоты равен нулю, называется ее изоэлектрической точкой.

Изоэлектрическая точка аминокислот зависит от кислотности и основности радикалов этих аминокислот.

Химические реакции аминокислот

1. Реакции по COOH-группе (реакции солеобразования, этерификации и декарбоксилирования):

2. Реакции по NH-группе (реакции солеобразования, дезаминирования, ацилирования);

(Реакции дезаминирования см. в соответствующем разделе).

3. Реакции образования ди- и полипептидов;

4. Реакции по радикалу — реакции с аминокислотами, содержащими бензольное кольцо (реакции замещения по бензольному кольцу).

ЛЕКЦИЯ № 2. Физико-химические свойства белков, их структурная организация

1. Физико-химические свойства белков. Понятие структурной организации белков

Характерными физическими свойствами белков являются высокая вязкость растворов, ограниченная способность к диффузии, способность к значительному набуханию, оптическая активность, подвижность в электрическом поле. Белки обладают большой гидрофильностью, чем обусловлено высокое онкотическое давление белков. Растворы белков имеют низкое осмотическое давление.

Белки способны к поглощению ультрафилетового излучения с длиной волны менее 280 нм.

Белковые молекулы обладают большой молекулярной массой (6000—1 000 000) и не способны проникать через полупроницаемые искусственные мембраны и биомембраны здоровых живых организмов.

Форма белковых молекул

В природе существует два вида белковых молекул: нитевидные (фибриллярные) и шарообразные (глобулярные). Физико-химиче- ские и биологические свойства белков в свободном или связанном состоянии определяются их пространственной структурой.

Денатурация белков — нарушение общего плана строения белковой молекулы, приводящее к потере характерных для нее свойств под влиянием различных физических и химических факторов. Внешне денатурация проявляется потерей растворимости, повышением вязкости, резким снижением биологической активности белка.

Ренатурация белка (обратный процесс с полным восстановлением структуры и функции молекулы белка) возможна при непродолжительном действии денатурирующего агента. Денатурация необратима при нарушении первичной структуры белка.

Норма биохимического анализа крови.

Подробности

Знание нормальных показателей биохимического анализа крови помогает выявить патологические изменения и поставить диагноз. В данной таблице приведены все основные биохимические показатели крови, их единицы измерения и нормальные значения. Все показатели подразделяются на характеристики углеводного, белкового, липидного, минерального обмена веществ, поаказатели ферментов, пигментов и иммунологические показатели.

Подробнее…

Авторский видеокурс по заработку на YouTube от 1000 долларов в месяц.
Гарантия результата.

Интересно прочесть

Свежие темы