Идет загрузка списка
Идет загрузка списка
Помогите рассортировать файлы. К какому предмету относится данный файл?
Ненужные и мусорные файлы можно перемещать в предмет [НА УДАЛЕНИЕ].
Помогите дать файлам осмысленные названия
Примеры:
lab1 => Лабораторная работа №1. Фотоэффект.
Savelev_molekulyarnaya_fizika => Савельев. Молекулярная физика
1) Функциональная группа это
1. атом или группа атомов, определяющие принадлежность соединений к определенному классу веществ и ответственные за его химические свойства
2. атом или группа атомов, определяющие принадлежность соединений к определенному классу веществ
3. все атомы в молекуле
2) Из перечисленных ионов и нейтральных молекул не являются нуклеофильными реагентами
1. С2H5O+H2
2. H2O
3. H¯
3) Из названных соединений являются структурными изомерами:
1. 2-метилпентанон-3 и гексаналь
2. 2-метилпентанон-3 и 2,3-пентаналь
3. 2-метилпентанон-3 и 2-метилбутанон-2
4) Центр хиральности –
1. ассиметричный атом (C,Si,N), связанный с четырьмя различными заместителями
2. ассиметричный атом (C,Si,N), связанный с четырьмя одинаковыми заместителями
3. атом, через который можно провести центр симметрии молекулы
5) Из представленных соединений могут при гомолитическом разрыве связей С-Н образовывать третичные алкильные радикалы:
1. СH3-CH(CH3)-CH2-CH3
2. CH3-CH2- CH2-CH3
3. СH3-C(CH3)2-CH2- CH3
6) Таутомерия –
1. взаимное превращение изомеров с переносом какой-либо подвижной группы и соответственно перераспределение электронной плотности
2. порядок расположения атомов в пространстве без учета различий, возникающих вследствие вращения одинарных связей
3. смесь равных количеств энантиомеров
7) Вид таутомерии у аденина
1. амин-иминная таутомерия
2. кето-енольная таутомерия
3. лактам-лактимная таутомерия
Вид таутомерии у тимина
1. лактам-лактимная таутомерия
2. амин-иминная таутомерия
3. кето-енольная таутомерия
9) Атом, по которому определяется принадлежность моносахаридов к ряду (L или D) в формуле Фишера
1. наиболее удаленный от главной функциональной группы хиральный атом углерода
2. атом углерода, относящийся к главной функциональной группе
3. ближайший к главной функциональной группе хиральный атом углерода
10) Диастереомеры –
1. стереоизомеры, не являющиеся энантиомерами, отличающиеся строением одного хирального атома
2. cтереоизомеры, молекулы которых отличаются строением двух и более хиральных атомов
3. структурные изомеры, способные к быстрому и самопроизвольному взаимопревращению
11) Сопряжение это
1. явление выравнивания связей и зарядов в реальной молекуле (частице) по сравнению с идеальной, но несуществующей структурой
2. чередование двойных и одинарных связей в молекуле
3. явление выравнивания связей в молекуле по сравнению с бензолом
12) Вид сопряжения у молекулы пиррола (пятичленный гетероцикл с одним гетероатомом)
1. П,П и р,П сопряжение
2. П,П сопряжение
3. р,П сопряжение
13) Неверным является утверждение относительно молекулы бензола:
1. атомы водорода располагаются над и под плоскостью кольца
2. все атомы углерода находятся в sp2-гибридном состоянии
3. сопряженная система содержит 4n+2 электронов при n=1
14) Самым активным по реакционной способности при бромировании в бензольное кольцо является
1. фенол
2. бензальдегид
3. бензол
15) В математическом уравнении правила Хюккеля 4n+2=N, описывающего правила ароматичности, N – это
1. количество электронов участвующих в сопряжении
2. количество атомов в молекуле
3. количество всех электронов в молекуле
16) Наименьшей реакционной способностью при бромировании в бензольное кольцо обладает
1. бензойная кислота
2. бензол
3. толуол
17) Вид сопряжения у молекулы пропеналя:
1. П,П сопряжение
2. р,П сопряжение
3. сопряжения нет
18) Соединение, которое является продуктом реакции радикального бромирования 2-метилбутана:
1. СH3-C(Br)(CH3)-CH2-CH3
2. СH3-СH2-CH(CH3)-CH2(Br)
3. СН3-CH(CH3)-CH(Br)-CH3
19) Анилин легко реагирует с бромной водой потому что:
1. аминогруппа является электронодонорным заместителем
2. аминогруппа не вступает в сопряжение с бензольным кольцом
3. аминогруппа является электроноакцепторным заместителем
20) Более сильными основными свойствами в ряду фенол и бензиловый спирт обладает
1. бензиловый спирт
2. они равнозначны
3. фенол
21) Соединение, являющееся наиболее сильным основанием
1. С6H5NH2
2. C6H5-OH
3. С6Н5-NH-С6Н5
22) Соединение, не способное реагировать с NaOH
1. С3Н7-OH
2. С3Н7-SH
3. С6H5-OH
23) Кислотные свойства в ряду: CH3-SH, CH3-OH, CH3-NH2
1. уменьшаются
2. не изменяются
3. увеличиваются
24) Основные свойства возрастают справа – налево в ряду
1. CH3-NH2, (CH3)3N, (CH3)2NH
2. (CH3)3N, (CH3)2NH, CH3-NH2
3. CH3-NH2, (CH3)2NH, (CH3)3N
25) Радикалы образуются в следствии
1. гомолитического разрыва связи в молекуле
2. гетеролитеческого разрыва связи в молекуле
3. только при УФ-облучении молекулы
26) Соединение с наиболее сильными кислотными свойствами:
1. CF3COOH
2. CH2Cl-COOH
3. С2Н5-COOH
27) Электронодонорные радикалы у соединений с одинаковым кислотным центром
1. увеличивают основность соединений
2. никак не влияют на кислотно-основные свойства соединений
3. уменьшают основность соединений
28) В ряду ароматических соединений: пара-метилфенол → фенол → пара-нитрофенол кислотные свойства
1. увеличиваются
2. практически не изменяются
3. уменьшаются
29) Можно различить пару соединений этилацетат и ацетоуксусный эфир с помощью реагента:
1. FeCl3
2. с Cu(OH)2
3. с [Ag( NH3)2]OH
30) Кислота Льюиса используется в реакциях алкилирования бензольного кольца как катализатор для:
1. образования электрофильного реагента
2. активации бензольного кольца
3. образования нуклеофильного реагента
31) Нуклеофил (N) – это частица с
1. отрицательным зарядом
2. нейтральным зарядом
3. положительным зарядом
32) Электрофил (E) – это частица с
1. положительным зарядом
2. нейтральным зарядом
3. отрицательным зарядом
33) Верное количество стадий и их названия в механизме Sr
1. 1.инициация; 2. рост цепи; 3. обрыв цепи
2. 1. рост цепи; 2. инициация; 3.обрыв цепи
3. 1. рост цепи; 2. обрыв цепи
34) В реакции гидратации алкенов в качестве катализатора применяется
1. серная кислота
2. гидроксид натрия
3. кислота Льюиса
35) Из предложенных соединений (толуол, этан) в более мягких условиях хлорируется
1. толуол
2. они равнозначны
3. этан
36) Растворы СlСН2СООН и NН2СН2СООН можно различить с помощью
1. индикатора
2. Nа
3. бромной воды
37) В реакции Se вступают
1. ароматические соединения
2. галогенпроизводные углеводороды
3. ненасыщенные алифатические соединения
38) Наибольшей реакционной способностью в реакциях Аn обладает:
1. трихлоруксусный альдегид
2. ацетальдегид
3. ацетон
39) Соединение НОСН2-СН(CН3)-СН2-СН2NН2 называется
1. 4-амино-2-метилбутанол-1
2. 1-амино-4-гидрокси-3-метилбутан
3. 2-метил-4-аминобутанол-1
40) Изопрен по заместительной номенклатуре ИЮПАК имеет название
1. 2-метилбутадиен-1,3
2. бутадиен-1,3
3. метилпропен
41) Соединение C2H5-CH(OH)-CH3 по заместительной номенклатуре ИЮПАК имеет название
1. бутанол-2
2. 1-метилпропанол
3. бутиловый спирт
42) Аминокислота валин CH3-CH(CH3)-CH(NH2)-COOH по заместительной номенклатуре ИЮПАК имеет название
1. 2-амино-3-метилбутановая кислота
2. 2-амино-пентановая кислота
3. 3-метил-2-аминобутановая кислота
43) Молочная кислота по заместительной номенклатуре ИЮПАК имеет название
1. 2-гидроксипропановая кислота
2. 2-оксопропановая кислота
3. оксипропановая кислота
44) Аминокислота метионин CH3-S-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH по заместительной номенклатуре ИЮПАК имеет название
1. 2-амино-4-метилтиобутановая кислота
2. 2-амино-4-тиопентановая кислота
3. 4-тио-2-аминопентановая кислота
45) Яблочная кислота по заместительной номенклатуре имеет название 2-гидроксибутандиовая кислота. Ее структурная формула
1. COOH-CH(OH)-CH2-COOH
2. COOH-C(O)-CH2-COOH
3. COOH-CH(OH)-CH2-CH3
46) Функциональная группа, которая указывается в названии по правилам заместительной номенклатуры ИЮПАК только в виде префикса:
1. -ОR
2. >С=О
3. –SH
47) Хлорпроизводные метана используются в медицине в качестве
1. средства для ингаляционного наркоза
2. в качестве инсектицидов
3. основы для создания кровезаменителей
48) У фенола (карболовая кислота) введение ОН-группы приводит к появлению
1. антисептических свойств
2. диуретических свойств
3. окрашивающих свойств
49) В качестве отхаркивающих средств применяется
1. бензоат натрия
2. n-гидроксибензол
3. бензойная кислота
50) Производным n-аминофенола, обладающего анальгитическим и жаропонижающим действием является
1. парацетамол
2. анестезин
3. бензоат натрия
Ответы на экзамен по биохимии
ЭКЗАМЕНАЦИОННЫЕ ВОПРОСЫ ПО БИОЛОГИЧЕСКОЙ ХИМИИ
для студентов лечебного, педиатрического и медико-профилактического факультетов
√1. Предмет и задачи биологической химии. Обмен веществ и энергии, ие¬рархическая структурная организация и самовоспроизведение как важ¬нейшие признаки живой материи.
√2. Гетеротрофные и аутотрофные организмы: различия по питанию и ис¬точникам энергии. Катаболизм и анаболизм.
√3. Многомолекулярные системы (метаболические цепи, мембранные про¬цессы, системы синтеза биополимеров, молекулярные регуляторные системы) как основные объекты биохимического исследования.
√4. Уровни структурной организации живого. Биохимия как молекулярный уровень изучения явлений жизни. Биохимия и медицина (медицинская биохимия).
√5. Основные разделы и направления в биохимии: биоорганическая химия, динамическая и функциональная биохимия, молекулярная биология.
√6. История изучения белков. Представление о белках как важнейшем клас¬се органических веществ и структурно-функциональном компоненте организма человека.
√7. Аминокислоты, входящие в состав белков, их строение и свойства. Пеп¬тидная связь. Первичная структура белков.
√8. Зависимость биологических свойств белков от первичной структуры. Видовая специфичность первичной структуры белков (инсулины разных животных).
√9. Конформация пептидных цепей в белках (вторичная и третичная струк¬туры). Слабые внутримолекулярные взаимодействия в пептидной цепи; дисульфидные связи.
√10.Основы функционирования белков. Активный центр белков и его спе¬цифическое взаимодействие с лигандом как основа биологической функции всех белков. Комплементарность взаимодействия молекул белка с лигандом. Обратимость связывания.
√11. Доменная структура и её роль в функционировании белков. Яды и ле¬карства как ингибиторы белков.
√12.Четвертичная структура белков. Особенности строения и функциониро¬вания олигомерных белков на примере гемсодержащего белка — гемо¬глобина.
√13.Лабильность пространственной структуры белков и их денатурация. Факторы, вызывающие денатурацию.
√14.Шапероны — класс белков, защищающий другие белки от денатурации в условиях клетки и облегчающий формирование их нативной конформации.
√15.Многообразие белков. Глобулярные и фибриллярные белки, простые и сложные. Классификация белков по их биологическим функциям и по семействам: (сериновые протеазы, иммуноглобулины).
√16.Иммуноглобулины, особенности строения, избирательность взаимодей¬ствия с антигеном. Многообразие антигенсвязывающих участков Н- и L-цепей. Классы иммуноглобулинов, особенности строения и функцио¬нирования.
√17.Физико-химические свойства белков. Молекулярный вес, размеры и форма, растворимость, ионизация, гидратация.
√18.Методы выделения индивидуальных белков: осаждение солями и орга¬ническими растворителями, гель-фильтрация, электрофорез, ионооб¬менная и аффинная хроматография.
√19.Методы количественного измерения белков. Индивидуальные особен¬ности белкового состава органов. Изменения белкового состава органов при онтогенезе и болезнях.
√20.История открытия и изучения ферментов. Особенности ферментативно¬го катализа. Специфичность действия ферментов. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, рН, концентрации фермента и субстрата.
√21 .Классификация и номенклатура ферментов. Изоферменты. Единицы измерения активности и количества ферментов.
√22.Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Коферментные функции витаминов (на примере витаминов В6, РР, В2).
√23.Ингибиторы ферментов. Обратимое и необратимое ингибирование. Конкурентное ингибирование. Лекарственные препараты как ингибито¬ры ферментов.
√24.Регуляция действия ферментов: аллостерические ингибиторы и актива¬торы. Каталитический и регуляторный центры. Четвертичная структура аллостерических ферментов и кооперативные изменения конформации протомеров фермента.
√25.Регуляция активности ферментов путем фосфорилирования и дефосфорилирования. Участие ферментов в проведении гормонального сигнала.
√26.Различия ферментного состава органов и тканей. Органоспецифические ферменты. Изменение ферментов в процессе развития.
√27.Изменение активности ферментов при болезнях. Наследственные энзимопатии. Происхождение ферментов крови и значение их определения при болезнях.
√28.Применение ферментов для лечения болезней. Применение ферментов как аналитических реагентов при лабораторной диагностике (определе¬нии глюкозы, этанола, мочевой кислоты и т.д.). Иммобилизованные ферменты.
√29.Обмен веществ: питание, метаболизм и выделение продуктов метабо¬лизма. Органические и минеральные компоненты пищи. Основные и минорные компоненты.
√30.Основные пищевые вещества: углеводы, жиры, белки, суточная потреб¬ность, переваривание; частичная взаимозаменяемость при питании.
√31 .Незаменимые компоненты основных пищевых веществ. Незаменимые аминокислоты; пищевая ценность различных пищевых белков. Линолевая кислота — незаменимая жирная кислота.
√32.История открытия и изучения витаминов. Классификация витаминов. Функции витаминов.
√ЗЗ. Алиментарные и вторичные авитаминозы и гиповитаминозы. Гипервитаминозы. Примеры.
√34.Минеральные вещества пищи. Региональные патологии, связанные с недостаточностью микроэлементов в пище и воде.
√35.Понятие о метаболизме и метаболических путях. Ферменты и метабо¬лизм. Понятие о регуляции метаболизма. Основные конечные продукты метаболизма у человека.
√36.Исследования на целых организмах, органах, срезах тканей, гомогенатах, субклеточных структурах и на молекулярном уровне.
√37.Эндэргонические и экзэргонические реакции в живой клетке. Макроэргические соединения. Примеры.
√З8.Дегидрирование субстрата и окисление водорода (образование Н2О) как источник энергии для синтеза АТФ. НАД- и ФАД-зависимые дегидрогеназы, убихинон-дегидрогеназа, цитохромы и цитохромоксидаза.
√39.Окислительное фосфорилирование, коэффициент Р/О. Строение мито¬хондрий и структурная организация дыхательной цепи. Трансмембран¬ный электрохимический потенциал.
√40.Регуляция цепи переноса электронов (дыхательный контроль). Разоб¬щение тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования. Терморегуляторная функция тканевого дыхания.
√41.Нарушения энергетического обмена: гипоэнергетические состояния как результат гипоксии, гипо-, авитаминозов и других причин. Возрастная характеристика энергетического обеспечения организма питательными веществами.
√42.Образование токсических форм кислорода, механизм их повреждающе¬го действия на клетки. Механизмы устранения токсичных форм кисло¬рода.
√43.Катаболизм основных пищевых веществ — углеводов, жиров, белков. Понятие о специфических путях катаболизма и общих путях катаболиз¬ма.
√44.Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты. По¬следовательность реакций. Строение пируватдекарбоксилазного ком¬плекса.
√45.Цикл лимонной кислоты: последовательность реакций и характеристика ферментов. Связь между общими путями катаболизма и цепью переноса электронов и протонов.
√46.Механизмы регуляции цитратного цикла. Анаболические функции цик¬ла лимонной кислоты. Реакции, пополняющие цитратный цикл.
√47.Основные углеводы животных, их содержание в тканях, биологическая роль. Основные углеводы пищи. Переваривание углеводов.
√48.Глюкоза как важнейший метаболит углеводного обмена. Общая схема источников и путей расходования глюкозы в организме.
√49. Аэробный распад — основной путь катаболизма глюкозы у человека и других аэробных организмов. Последовательность реакций до образо¬вания пирувата (аэробный гликолиз).
√50.Распространение и физиологическое значение аэробного распада глю¬козы. Использование глюкозы для синтеза жиров в печени и в жировой ткани.
√51 .Анаэробный распад глюкозы (анаэробный гликолиз). Гликолитическая оксиредукция, пируват как акцептор водорода. Субстратное фосфорилирование. Распространение и физиологическое значение этого пути распада глюкозы.
√52. Биосинтез глюкозы (глюконеогенез) из аминокислот, глицерина и мо¬лочной кислоты. Взаимосвязь гликолиза в мышцах и глюконеогенеза в печени (цикл Кори).
√53. Представление о пентозофосфатном пути превращений глюкозы. Окислительные реакции (до стадии рибулозо-5-фосфата). Распростра¬нение и суммарные результаты этого пути (образование пентоз, НАДФН и энергетика).
√54. Свойства и распространение гликогена как резервного полисахарида. Биосинтез гликогена. Мобилизация гликогена.
√55. Особенности обмена глюкозы в разных органах и клетках: эритроциты, мозг, мышцы, жировая ткань, печень.
√56. Представление о строении и функциях углеводной части гликолипидов и гликопротеинов. Сиаловые кислоты.
√57. Наследственные нарушения обмена моносахаридов и дисахаридов: галактоземия, непереносимость фруктозы и дисахаридов. Гликогенозы и агликогенозы.
√58. Важнейшие липиды тканей человека. Резервные липиды (жиры) и липиды мембран (сложные липиды). Жирные кислоты липидов тканей человека.
√59. Незаменимые факторы питания липидной природы. Эссенциальные жирные кислоты: ω-3- и ω-6-кислоты как предшественники синтеза эйкозаноидов.
√60.Биосинтез жирных кислот, регуляция метаболизма жирных кислот.
√61.Химизм реакций β-окисления жирных кислот, энергетический итог.
√62. Биосинтез и использование кетоновых тел в качестве источников энер¬гии.
√бЗ.Пищевые жиры и их переваривание. Всасывание продуктов перевари¬вания. Нарушение переваривания и всасывания. Ресинтез триацилглицеринов в стенке кишечника.
√64.Образование хиломикронов и транспорт жиров. Роль апопротеинов в составе хиломикронов. Липопротеинлипаза.
√65.Биосинтез жиров в печени из углеводов. Структура и состав транспорт¬ных липопротеинов крови.
√66. Депонирование и мобилизация жиров в жировой ткани. Регуляция син¬теза и мобилизации жиров. Роль инсулина, глюкагона и адреналина.
√67.Основные фосфолипиды и гликолипиды тканей человека (глицерофосфолипиды, сфингофосфолипиды, гликоглицеролипиды, гликосфиголипиды). Представление о биосинтезе и катаболизме этих соединений.
√68.Нарушение обмена нейтрального жира (ожирение), фосфолипидов и гликолипидов. Сфинголипидозы.
√69.Строение и биологические функции эйкозаноидов. Биосинтез простагландинов и лейкотриенов.
√70.Холестерин как предшественник ряда других стероидов. Представление о биосинтезе холестерина. Написать ход реакций до образования мевалоновой кислоты. Роль гидроксиметилглутарил-КоА-редуктазы.
√71.Синтез желчных кислот из холестерина. Конъюгация желчных кислот, первичные и вторичные желчные кислоты. Выведение желчных кислот и холестерина из организма.
√72.ЛПНП и ЛПВП — транспортные, формы холестерина в крови, роль в об¬мене холестерина. Гиперхолестеринемия. Биохимические основы раз¬вития атеросклероза.
√73. Механизм возникновения желчнокаменной болезни (холестериновые камни). Применение хенодезокеихолевой кислоты для лечения желчно¬каменной болезни.
√74. Общая схема источников и путей расходования аминокислот в тканях. Динамическое состояние белков в организме.
√75. Переваривание белков. Протеиназы — пепсин, трипсин, химотрипсин; проферменты протеиназ и механизмы их превращения в ферменты. Субстратная специфичность протеиназ. Экзопептидазы и эндопептидазы.
√76. Диагностическое значение биохимического анализа желудочного и дуоденального сока. Дать краткую характеристику состава этих соков.
√77. Протеиназы поджелудочной железы и панкреатиты. Применение инги¬биторов протеиназ для лечения панкреатитов.
√78. Трансаминирование: аминотрансферазы; коферментная функция вита¬мина В6. Специфичность аминотрансфераз.
√79. Аминокислоты, участвующие в трансаминировании; особая роль глутаминовой кислоты. Биологическое значение реакций трансаминирования. Определение трансаминаз в сыворотке крови при инфаркте мио¬карда и болезнях печени.
√80. Окислительное дезаминирование аминокислот; глутаматдегидрогеназа. Непрямое дезаминирование аминокислот. Биологическое значение.
√81. Основные источники аммиака в организме. Роль глутамата в обезвре¬живании и транспорте аммиака. Глутамин как донор амидной группы при синтезе ряда соединений.
√82. Глутаминаза почек; образование и выведение солей аммония. Актива¬ция глутаминазы почек при ацидозе.
√83. Биосинтез мочевины. Связь орнитинового цикла с ЦТК. Происхожде¬ние атомов азота мочевины. Нарушения синтеза и выведения мочеви¬ны. Гипераммонемии.
√84. Обмен безазотистого остатка аминокислот. Гликогенные и кетогенные аминокислоты. Синтез глюкозы из аминокислот. Синтез аминокислот из глюкозы.
√85. Трансметилирование. Метионин и S-аденозилметионин. Синтез креа¬тина, адреналина и фосфатидилхолинов.
√86. Метилирование ДНК. Представление о метилировании чужеродных и лекарственных соединений.
√87. Источники и образование одноуглеродных групп. Тетрагидрофолиевая кислота и цианкобаламин и их роль в процессах трансметилирования.
√88. Антивитамины фолиевой кислоты. Механизм действия сульфанила¬мидных препаратов.
√89. Обмен фенилаланина и тирозина. Фенилкетонурия; биохимический де¬фект, проявление болезни, методы предупреждения, диагностика и ле¬чение.
√90. Алкаптонурия и альбинизм: биохимические дефекты, при которых они развиваются. Нарушение синтеза дофамина, паркинсонизм.
√91. Декарбоксилирование аминокислот. Структура биогенных аминов (гистамин, серотонин, γ-аминомасляная кислота, катехоламины). Функции биогенных аминов.
√92. Дезаминирование и гидроксилирование биогеных аминов (как реакции обезвреживания этих соединений).
√93. Нуклеиновые кислоты, химический состав, строение. Первичная струк¬тура ДНК и РНК, связи, формирующие первичную структуру.
√94. Вторичная и третичная структура ДНК. Денатурация, ренативация ДНК. Гибридизация, видовые различия первичной структуры ДНК.
√95. РНК, химический состав, уровни структурной организации. Типы РНК, функции. Строение рибосомы.
√96. Строение хроматина и хромосомы.
√97. Распад нуклеиновых кислот. Нуклеазы пищеварительного тракта и тка¬ней. Распад пуриновых нуклеотидов.
√98. Представление о биосинтезе пуриновых нуклеотидов; начальные ста¬дии биосинтеза (от рибозо-5-фосфата до 5-фосфорибозиламина).
√99. Инозиновая кислота как предшественник адениловой и гуаниловой ки¬слот.
√100. Представление о распаде и биосинтезе пиримидиновых нуклеотидов.
√101. Нарушения обмена нуклеотидов. Подагра; применение аллопуринола для лечения подагры. Ксантинурия. Оротацидурия.
√102. Биосинтез дезоксирибонуклеотидов. Применение ингибиторов синте¬за дезоксирибонуклеотидов для лечения злокачественных опухолей.
√103. Биосинтез ДНК, субстраты, источники энергии, матрица, ферменты. Понятие о репликативном комплексе. Этапы репликации.
√104. Синтез ДНК и фазы клеточного деления. Роль циклинов и циклинзависимых протеиназ в продвижении клетки по клеточному циклу.
√105. Повреждение и репарация ДНК. Ферменты ДНК-репарирующего ком¬плекса.
√106. Биосинтез РНК. РНК полимеразы. Понятие о мозаичной структуре ге¬нов, первичном транскрипте, посттранскрипционном процессинге.
√107. Биологический код, понятия, свойства кода, коллинеарность, сигналы терминации.
√108. Роль транспортных РНК в биосинтезе белков. Биосинтез аминоацил-т-РНК. Субстратная специфичность аминоацил-т-РНК-синтетаз.
√109. Последовательность событий на рибосоме при сборке полипептидной цепи. Функционирование полирибосом. Посттрансляционный процессинг белков.
√110. Адаптивная регуляция генов у про- и эукариотов. Теория оперона. Функционирование оперонов.
√111. Понятие о клеточной дифференцировке. Изменение белкового состава клеток при дифференцировке (на примере белкового состава полипеп¬тидных цепей гемоглобина).
√112. Молекулярные механизмы генетической изменчивости. Молекуляр¬ные мутации: типы, частота, значение.
√113. Генетическая гетерогенность. Полиморфизм белков в популяции че¬ловека (варианты гемоглобина, гликозилтрансферазы, группоспецифических веществ и др).
√114. Биохимические основы возникновения и проявления наследственных болезней (разнообразие, распространение).
√115. Основные системы межклеточной коммуникации: эндокринная, паракринная, аутокринная регуляция.
√116. Роль гормонов в системе регуляции метаболизма. Клетки-мишени и клеточные рецепторы гормонов.
√117. Механизмы передачи гормональных сигналов в клетки.
√118. Классификация гормонов по химическому строению и биологическим функциям.
√119. Строение, синтез и метаболизм иодтиронинов. Влияние на обмен ве¬ществ. Изменение метаболизма при гипо- и гипертиреозе. Причины и проявление эндемического зоба.
√120. Регуляция энергетического метаболизма, роль инсулина и контринсулярных гормонов в обеспечении гомеостаза.
√121. Изменения метаболизма при сахарном диабете. Патогенез основных симптомов сахарного диабета.
√122. Патогенез поздних осложнений сахарного диабета (макро- и микроангиопатии, нефропатия, ретинопатия, катаракта). Диабетическая кома.
√123. Регуляция водно-солевого обмена. Строение и функции альдостерона и вазопрессина.
√124. Система ренин-ангиотензин-альдостерон. Биохимические механизмы возникновения почечной гипертонии, отеков, дегидратации.
√125. Роль гормонов в регуляции обмена кальция и фосфатов (паратгормон, кальцитонин). Причины и проявления гипо- и гиперпаратироидизма.
√126. Строение, биосинтез и механизм действия кальцитриола. Причины и проявление рахита.
√127. Строение и секреция кортикостероидов. Изменения катаболизма при гипо- и гиперкортицизме.
√128. Регуляция синтезами секреции гормонов по принципу обратной связи.
√129. Половые гормоны: строение, влияние на обмен веществ и функции половых желез, матки и молочных желез.
√130. Гормон роста, строение, функции.
√131. Метаболизм эндогенных и чужеродных токсических веществ: реакции микросомального окисления и реакции конъюгации с глутатионом, глюкуроновой кислотой, серной кислотой.
√132. Металлотионеин и обезвреживание ионов тяжелых металлов. Белки теплового шока.
√133. Токсичность кислорода: образование активных форм кислорода (су¬пероксид анион, перекись водорода, гидроксильный радикал).
√134. Повреждение мембран в результате перекисного окисления липидов. Механизмы защиты от токсического действия кислорода: нефермен¬тативные (витамины Е, С, глутатион и др.) и ферментативные (супероксиддисмутаза, каталаза, глутатионпероксидаза).
√135. Биотрансформация лекарственных веществ. Влияние лекарств на ферменты, участвующие в обезвреживании ксенобиотиков.
√136. Основы химического канцерогенеза. Представление о некоторых хи¬мических канцерогенах: полициклические ароматические углеводоро¬ды, ароматические амины, диоксиды, митоксины, нитрозамины.
√137. Особенности развития, строения и метаболизма эритроцитов.
√138. Транспорт кислорода и диоксида углерода кровью. Гемоглобин плода (HbF) и его физиологическое значение.
√139. Полиморфные формы гемоглобинов человека. Гемоглобинопатии. Анемические гипоксии.
√140. Биосинтез гема и его регуляция. Нарушения синтеза тема. Порфирии.
√141. Распад гема. Обезвреживание билирубина. Нарушения обмена били¬рубина—желтухи: гемолитическая, обтурационная, печеночно-клеточная. Желтуха новорожденных.
√142. Диагностическое значение определения билирубина и других желч¬ных пигментов в крови и моче.
√143. Обмен железа: всасывание, транспорт кровью, депонирование. Нару¬шение обмена железа: железодефицитная анемия, гемохроматоз.
√144. Основные белковые фракции плазмы крови и их функции. Значение их определения для диагностики заболеваний. Энзимодиагностика.
√145. Свертывающая система крови. Этапы образования фибринового сгу¬стка. Внутренний и внешний пути свертывания и их компоненты.
√146. Принципы образования и последовательность фукционирования фер¬ментных комплексов прокоагулянтного пути. Роль витамина К в свертывании крови.
√147. Основные механизмы фибринолиза. Активаторы плазминогена как тромболитические средства. Основаные антикоагулянты крови: анти¬тромбин III, макроглобулин, антиконвертин. Гемофилии.
√148. Клиническое значение биохимического анализа крови.
√149. Основные мембраны клетки и их функции. Общие свойства мембран: жидкостность, поперечная асимметрия, избирательная проницаемость.
√150. Липидный состав мембран (фосфолипиды, гликолипиды, холестерин). Роль липидов в формировании липидного бислоя.
√151. Белки мембран — интегральные, поверхностные, «заякоренные». Зна¬чение посттрансляционных модификаций в образовании функцио¬нальных мембранных белков.
√152. Механизмы переноса веществ через мембраны: простая диффузия, первично-активный транспорт (Nа+-К+-АТФаза, Са2+-АТФаза), пас¬сивный симпорт и антипорт, вторично-активный транспорт.
√153. Трансмембранная передача сигнала. Участие мембран в активации внутриклеточных регуляторных систем — аденилатциклазной и инозитолфосфатной в передаче гормонального сигнала.
√154. Коллаген: особенности аминокислотного состава, первичной и про¬странственной структуры. Роль аскорбиновой кислоты в гидоксилировании пролина и лизина.
√155. Особенности биосинтеза и созревания коллагена. Проявления недос¬таточности витамина С.
√156. Особенности строения и функции эластина.
√157. Гликозаминогликаны и протеогликаны. Строение и функции. Роль гиалуроновой кислоты в организации межклеточного матрикса.
√158. Адгезивные белки межклеточного матрикса: фибронектин и ламинин, их строение и функции. Роль этих белков в межклеточных взаимодей¬ствиях и развитии опухолей.
√159. Структурная организация межклеточного матрикса. Изменения соеди¬нительной ткани при старении, коллагенозах. Роль коллагеназы при заживлении ран. Оксипролинурия.
√160. Важнейшие белки миофибрилл: миозин, актин, актомиозин, тропомиозин, тропонин, актинин. Молекулярная структура миофибрилл.
√161. Биохимические механизмы мышечного сокращения и расслабления. Роль градиента одновалентных ионов и ионов кальция в регуляции мышечного сокращения и расслабления.
√162. Саркоплазматические белки: миоглобин, его строение и функции. Экстрактивные вещества мышц.
√163. Особенности энергетического обмена в мышцах. Креатинфосфат.
√164. Биохимические изменения при мышечных дистрофиях и денервации мышц. Креатинурия.
√165. Химический состав нервной ткани. Миелиновые мембраны: особенно¬сти состава и структуры.
√166. Энергетический обмен в нервной ткани. Значение аэробного распада глюкозы.
√167. Биохимия возникновения и проведения нервного импульса. Молеку¬лярные механизмы синаптической передачи.
√168. Медиаторы: ацетилхолин, катехоламины, серотонин, γ-аминомаслянная кислота, глутаминовая кислота, глицин, гистамин.
√169. Нарушения обмена биогенных аминов при психических заболеваниях. Предшественники катехоламинов и ингибиторы моноаминооксидазы в лечении депрессивных состояний.
√170. Физиологически активные пептиды мозга.
Скачать: Ответы на экзамен по биохимии
Скачать: bkh_ekzamen.zip
Размер: 2,6 Mb
Скачали: 925
Дата: 4-12-2016, 18:46
- 60
- 1
- 2
- 3
- 4
- 5
Похожее
- Биохимия — Березов, КоровкинБиохимия
- Биоорганическая химия Л.В.СущинскаяБиоорганическая химия / Химия
- Биоорганическая химияБиоорганическая химия / Химия
- Занятие #5 «Эпителиальные ткани»Гистология / Презентации
- Занятие #4 «Контрольное занятие. Диагностика микропрепаратов и электроннограмм по цитологии»Гистология / Презентации
Присоединяйся
Экзаменационный тестовый контроль по биоорганической
химии
Для студентов 1 курса лечебного факультета
1. КЛАССИФИКАЦИЯ И НОМЕНКЛАТУРА ОРГАНИЧЕСКИХ
СОЕДИНЕНИЙ
1. Пиррол является соединением:
— 1. ациклическим;
— 2. карбоциклическим;
+ 3. гетероциклическим;
+ 4. ароматическим;
— 5. насыщенным.
2.
2–Изопропил–5–метилциклогексанол по строению углеродного скелета является
соединением:
+
1. карбоциклическим;
— 2. гетероциклическим;
— 3. непредельным;
— 4. ароматическим;
— 5. ациклическим.
3. Пропантриол-1,2,3 является соединением:
— 1. монофункциональным;
— 2. ароматическим;
— 3. непредельным;
+ 4. полифункциональным;
— 5. гетерофункциональным.
4.
По функциональным группам анестезин (этиловый эфир n-аминобензойной кислоты)
является:
— 1. амидом;
+ 2. сложным эфиром;
— 3. кетоном;
+ 4. амином;
— 5. простым эфиром.
5.
По функциональным группам норадреналин (2-амино-1-[3′, 4′-дигидроксифенил]
этанол) является:
— 1. нитрилом;
+ 2. спиртом;
+ 3. фенолом;
— 4. амидом;
+ 5. амином.
6. По функциональным группам 4 — гидрокси — 3 —
этоксибензальдегид является:
+ 1. фенолом;
+ 2. простым эфиром;
— 3. сложным эфиром;
+ 4. альдегидом;
— 5. спиртом.
7. В состав 2 — гидрокси — 4 — метилбензойной кислоты
входит следующее количество функциональных групп:
— 1. 1;
+ 2. 2;
— 3. 3;
— 4. 4;
— 5. 5.
8.
По заместительной номенклатуре соединение фенилэтилкетон называется:
— 1. метиловый эфир бензойной кислоты;
— 2. фенилэтилкетон;
+ 3. 1 – фенилпропанон-1;
— 4. метилбензоат;
— 5. бензилэтилкетон.
9. По заместительной номенклатуре соединение
называется:
+
1. 3 – гидрокси – 3 – карбоксипентандиовая кислота;
—
2. 3 – гидрокси – 3 – формилпентандиовая кислота;
—
3. лимонная кислота;
—
4. 3 – оксопентандиовая – 1,5 – кислота;
—
5. 3,5 – диоксопентановая кислота.
10. По заместительной номенклатуре соединение
называется:
— 1. 2 — формилбутандикарбоновая кислота;
— 2. 2 — оксоэтандиовая кислота;
— 3. 2 — оксобутановая кислота;
— 4.1,4 — дигидроксибутанон — 2;
+ 5. 2 — оксобутандиовая — 1,4 кислота.
2. ЭЛЕКТРОННОЕ СТРОЕНИЕ ОРГАНИЧЕСКИХ СОЕДИНЕНИЙ
11. sp2 – Гибридных атомов нет в составе:
+ 1. глицерина;
— 2. пропановой кислоты;
+ 3.
бутана;
+ 4. этилового спирта;
— 5. анилина.
12. Пиррольные гетероатомы входят в состав следующих
соединений:
+ 1. анилин;
— 2. этанол;
+ 3. фенол;
— 4. бензальдегид;
— 5. 3-метилбутанамин-1.
13. π-π – сопряжение есть в структуре:
+ 1. бензола;
+ 2. пентадиена – 1,3
— 3. пентадиена – 1,4
— 4. пропаналя;
— 5. пропановой кислоты.
14. p-π – сопряжение есть в структуре:
+ 1. уксусной кислоты;
+ 2. 2-гидроксипропановой кислоты;
— 3. этиленгликоля;
— 4. пиридина;
— 5. пропен-2-аля.
15. Ароматическими являются следующие соединения:
— 1. циклогексан;
— 2. циклооктатетраен;
+ 3. нафталин;
+ 4. пиррол;
+ 5. бензол
16. Ароматическими не являются следующие соединения:
— 1. пиридин;
+ 2. циклогексен-1;
— 3. антрацен;
+ 4. циклопентадиен-1,3
— 5. фуран.
17. У функциональной группы есть отрицательный
мезомерный эффект в соединениях:
— 1. этанол;
— 2. глицерин;
— 3. ацетон;
+ 4. бутен-2-аль-1;
— 5. 4-метиланилин.
18. У функциональной группы есть только отрицательный
индуктивный эффект в соединениях:
— 1. фенол;
+ 2. этиленгликоль;
+ 3. уксусная кислота;
— 4. этандиовая кислота;
— 5. метилфенилкетон.
19. Все функциональные группы являются
электроноакцепторными в соединениях:
+ 1. 2-аминоэтанол-1;
— 2. 2-гидроксибензойная кислота;
— 3. 4-аминобензолсульфоновая кислота.
— 4. 4-гидрокси-3-метоксибензальдегид;
+ 5. 2,3-дигидроксипропаналь.
20. В соединении:
Электронодонорами являются следующие функциональные
группы:
— 1. аминогруппа;
— 2. гидроксильная спиртовая группа;
+ 3. гидроксильные фенольные группы;
— 4. бензольное кольцо и аминогруппа;
— 5. все гидроксильные группы.
3. ПРОСТРАНСТВЕННОЕ СТРОЕНИЕ ОРГАНИЧЕСКИХ
СОЕДИНЕНИЙ.
21.
Проекционные формулы Ньюмена записывают, чтобы показать различия:
— 1. в химическом строении соединений;
+ 2. в конформациях молекулы;
— 3. структурных изомеров;
— 4. в конфигурационном строении энантиомеров;
— 5. в строении Е и Z π –
диастереомеров.
22.
Энергия пропанола–1 в анти-конформации меньше, чем в скошенной, т.к. в анти–конформации:
— 1. меньше угловое напряжение;
— 2. изменилась конфигурация;
+ 3. уменьшилось Ван-дер-Ваальсово отталкивание;
— 4. стало меньше торсионное напряжение;
— 5. изменилось химическое строение.
23.
Энергия 2–хлорбутана в заслоненной конформации больше, чем в скошенной, т.к. в
заслоненной конформации:
— 1. у молекулы другая конфигурация;
— 2. больше торсионное напряжение;
— 3. у молекулы другое электронное строение;
— 4. больше угловое напряжение;
+ 5. увеличивается Ван-дер-Ваальсово отталкивание.